高等植物血红素加氧酶-1的晶体结构及其与铁氧还原蛋白相互作用的机理

Crystal structure of higher plant heme oxygenase-1 and its mechanism of interaction with ferredoxin

IF:4.238

来源：JBC

血红素加氧酶（HO）将血红素转化为一氧化碳，胆绿素和游离铁，这是细胞氧化还原信号传导和铁循环中必不可少的产物。在高等植物中，HO也参与感光色素前体的生物合成。尽管存在许多常见的酶促反应，但植物型HO与其他HO之间的氨基酸序列同一性极低（〜19.4％），而在哺乳动物HO中具有催化作用的重要氨基酸在植物型HO中却不保守。植物型HO的结构表征仅限于通过电子自旋共振的光谱表征，并且尚不清楚植物型HO的结构与其他HO的结构如何不同。本研究以1.06 Å分辨率解析了大豆HO-1 (GmHO-1)的晶体结构，并对其与植物特异电子供体铁氧还原蛋白(Fd)的相互作用进行了等温滴定量热(ITC)测量和核磁共振(NMR)光谱研究。GmHO-1的高分辨率X射线结构揭示了几个新颖的结构组成部分：一个额外的不规则结构区域，一条从活性部位到表面的新水通道以及一种植物型HO特有的氢键网络。GmHO-1中保留了其他HO的结构上重要的特征，例如与结合的血红素的连接。基于来自X射线晶体学，ITC和NMR测量的综合数据，我们提出了对Fd依赖性植物型HO的进化微调，以便适应叶绿体类囊体膜基质侧动态pH的变化，以保证在光的波动条件下不会丧失酶促活性。