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2020文献阅读大赛 | 植物如何抵抗病原菌侵染？Autophagy：拟南芥通过细胞自噬增强抗性: PTMBio 2020-10-19 16:45; 自【蛋白组学·2020】第三届文献阅读大赛开赛以来，我们陆续收到了很多参赛作品，也在评审团队精心审阅和修改的同时，感受到了撰稿人认真的阅读态度、一定的学术积累以及严谨的措辞表述。此次活动由蛋白组学、修饰组学的领军企业—— 景杰生物独家支持。优秀参赛作品将于2020-10-19至2020-10-23在此“精准医学与蛋白组学”学术平台陆续发布。撰稿人：杨树波（云南大学生命科学学院）精读文献标题： Phosphorylation of ATG18a by BAK1 suppresses autophagy and attenuates plant resistance against necrotrophic pathogens（BAK1调控ATG18a磷酸化抑制细胞自噬，从而削弱植物对坏死性病原体的抗性）发表时间： 2020年8月26日发表期刊：Autophagy 影响因子： 9.77 作者及单位：华中农业大学作物遗传改良国家重点实验室赖志兵课题组主要结论：受体激酶BAK1通过磷酸化植物细胞自噬小体形成的关键蛋白ATG18a，抑制细胞自噬，从而削弱植物对灰葡萄孢菌的抗病性。文献精读灰葡萄孢菌（Botrytis cinerea）是一种典型的坏死性病原体，可通过杀死植物细胞获取营养。因其可以感染200多种植物，并在收获前后严重损害农作物和果实，被认为是植物上十大真菌病原体之一。然而，植物如何抵抗灰葡萄孢菌侵染，仍是未知的。自噬是抵抗坏死病所需的主要途径之一，同时也是植物防御坏死致病菌的关键。若敲除拟南芥自噬相关（ATG）基因（如ATG5和ATG18a）或自噬调节基因（如TRAF1a/1b），会阻断细胞自噬，从而引起植物对灰葡萄孢菌的超敏反应。磷酸化修饰是自噬中重要的翻译后调控。在酵母中，雷帕霉素敏感的TOR复合物1（TORC1）直接磷酸化ATG13以抑制自噬的启动，而ATG1激酶复合物磷酸化ATG9以增强其在将ATG8和ATG18募集到自噬体膜中的活性。在拟南芥中，ATG1-ATG13蛋白激酶复合物响应压力而启动自噬体形成。但是，磷酸化修饰如何调节拟南芥中ATG18a的功能尚不清楚。近日，来自华中农业大学作物遗传改良国家重点实验室赖志兵课题组在 Autophagy（IF=9.77）上发表了最新研究成果，利用蛋白质组学和磷酸化组学（质谱策略），揭示了受体激酶BAK1可通过磷酸化植物细胞自噬小体形成的关键蛋白ATG18a，抑制细胞自噬，从而削弱植物对灰葡萄孢菌的抗病性的具体机制。 1. 灰葡萄孢菌诱导拟南芥ATG18a磷酸化首先，作者证实拟南芥在灰葡萄孢菌感染的条件下，呈现出磷酸化的ATG18a-绿色荧光蛋白。ATG18a上的Ser344在感染前后被磷酸化，而ATG18a上的Thr241、Ser328、Ser361和Thr387的磷酸化是由灰葡萄孢菌感染诱导的。图1 接种灰葡萄孢菌后，ATG18a被磷酸化 2. ATG18a磷酸化抑制自噬活性为了探讨ATG18a磷酸化在自噬中的作用，并且识别ATG18a上重要的磷酸化位点，作者将ATG18a上的5个磷酸化位点（Ser344、Ser361、Thr241、Ser328和Thr387）突变为ATG18a的拟磷形式天冬氨酸（D）或去磷形式丙氨酸（A）。结果表明， ATG18a的去磷酸化显著促进了原生质体自噬体的积累。此外，诱导强烈的自噬活性需要所有五个位点对ATG18a蛋白去磷酸化。更重要的是，ATG18a的磷酸化抑制了拟南芥对坏死病原菌的抗性，而 ATG18a的5个位点的去磷酸化则增强了拟南芥对坏死病原菌的抗性。图2 ATG18a12345A和ATG18a12345D影响自噬的诱导 3. BAK1与ATG18a相互作用和磷酸化据报道，MPK3、MPK4、MPK6、SnRK2.6、BIK1、BKK1和BAK1在植物胁迫反应中起着重要作用。利用双分子荧光互补技术（Bimolecular Fluorescent Complimentary，BiFC），作者检测了BAK1在细胞质中与ATG18a的相互作用，并发现ATG18a的五个功能性磷酸化位点中的四个位点直接受BAK1调控，同时，敲除BAK1基因能促进植物自噬小体的形成，增强植物对灰葡萄孢菌的抗病性。由此ATG18a与BAK1蛋白的关系表明，BAK1可能调控自噬途径。图3 ATG18a在BAK1下游响应于灰葡萄孢菌综上，本研究在拟南芥ATG18a上鉴定了五个磷酸化位点，发现ATG18a磷酸化过表达会诱导强烈的自噬信号，并增强对灰葡萄孢菌的抵抗力。通过功能实验进一步发现，受体激酶BAK1可与ATG18a直接相互作用并使其磷酸化。此外， BAK1的突变可降低ATG18a的磷酸化水平并诱导强烈的自噬信号，从而增强对坏死性病原体的抵抗力。本研究解释了植物利用细胞自噬抵抗灰霉病菌的新机制，也为利用基因编辑改良ATG18a基因培育优良抗病品种提供参考。参考文献： Bao Zhang, et al. 2020. Phosphorylation of ATG18a by BAK1 suppresses autophagy and attenuates plant resistance against necrotrophic pathogens. Autophagy. 本文由景杰学术团队报道，欢迎转发到朋友圈。如有转载、投稿、等其他合作需求，请文章下方留言，或添加微信ptm-market咨询。; 2521 次阅读|0 个评论

磷酸化修饰组学揭示T2D iMyos细胞系多维度的信号缺陷网络表征肌肉胰岛素抵抗: PTMBio 2020-9-28 12:18; 发布时间： 2020年9月3日题目： A Cell-Autonomous Signature of Dysregulated Protein Phosphorylation Underlies Muscle Insulin Resistance in Type 2 Diabetes（细胞蛋白磷酸化水平的失调可揭示2型糖尿病的肌肉胰岛素抵抗）期刊：Cell Metabolism 影响因子： 21.567 作者及单位：美国哈佛医学院以及丹麦、瑞典等多国科学家主要结论：磷酸化组学检测展示了T2D iMyos中的多维度信号缺陷网络，为T2D细胞机制研究提供了新维度。二型糖尿病 (type 2 diabetes, T2D) 是一种与遗传因素和环境因素均密切相关的复杂代谢性疾病，而胰岛素抵抗是其最重要的病理生理学特征之一。胰岛素抵抗通常指胰岛素受体或受体后缺陷导致的机体循环中生理量胰岛素不能发挥正常作用的现象。已有大量证据表明，T2D患者的后代（其中最终发展为T2D的人群）会在确诊为T2D之前很多年就存在胰岛素抵抗的现象，这更加说明胰岛素抵抗对于疾病发生发展的重要性。胰岛素抵抗可以发生在机体的神经、心脏、血管、脂肪、肝脏及肌肉等多个器官，而骨骼肌是最先发生胰岛素抵抗的部位。尽管大家意识到骨骼肌胰岛素抵抗在T2D发展中的重要作用，但是目前对于其深层分子机制的了解仍不清晰，我们仍然无法判断它是细胞自主性信号缺陷的结果，抑或是多器官密切交叉所导致的系统性变化。磷酸化修饰在胰岛素分泌等糖尿病相关研究内容中已经得到了大量关注，但是其骨骼肌胰岛素抵抗中是否发挥作用仍然缺乏全面深入的探讨。诱导多能干细胞（iPSCs）拥有与胚胎干细胞一样的发育全能性，能分化成任何一种细胞，已经因其特殊性被应用到了诸多人类疾病的研究中，例如帕金森、先天性耳聋、肾脏疾病、眼系疾病等。作者此前已经通过特殊技术成功构建了具有胰岛素抵抗特征的iPSC细胞系，甚至由iPSC转化的骨骼肌成肌细胞系iMyos。这些材料的获得为深入研究胰岛素抵抗机制问题提供了便利，并排除了在机体中复杂环境所带来的其他干扰。近日，来自美国哈佛医学院以及丹麦、瑞典等多国科学家联合在著名学术期刊 Cell Metabolism（IF=21.567）上发表论文, 通过磷酸化修饰组学对二型糖尿病患者的骨骼肌胰岛素抵抗问题进行探讨。作者除了发现诱导培养的T2D iMyos表现出了与人类疾病相似的多种缺陷以外，还通过磷酸化组学检测展示了T2D iMyos中的一个多维度的信号缺陷网络。文献速读 1、T2D来源的iMyos表现出胰岛素抗性作者分别用葡萄糖耐受健康人和二型糖尿病患者来源的iPSCs诱导转化为骨骼肌成肌细胞iMyos（各包括8个独立个体来源的样本）开展实验（样本策略）。通过一系列检测，作者发现T2D来源iMyos表现出与临床患者相似的生理缺陷现象，比如胰岛素信号通路受损、葡萄糖摄取减少以及线粒体呼吸受损等（图 1），充分证明了iMyos能够模拟真实T2D患者骨骼肌代谢特色。图1 T2D来源iMyos映射出与患者相同的代谢特色 2、磷酸化组学揭示T2D来源iMyos中关键信号通路失调现象为了从分子层面更全面深入的了解T2D患者胰岛素抗性的信号缺陷等问题，作者对共16组iMyos样本（8v8）分别进行了胰岛素刺激/不刺激之后的磷酸化组学检测（质谱策略）。所有样本中共定量到29,000多个磷酸化位点，其中1,172个位点出现显著的表达差异，且聚集为四个主要的由糖尿病以及胰岛素刺激形成的反应组别（图 2）。在胰岛素反应类别中，共有125个磷酸化位点在刺激后发生表达量上调，其中包含了一些知名的参与到胰岛素信号通路的激酶，比如AKT、mTOR等。而糖尿病并没有引起整个胰岛素反应网络的破坏，而是特异性的影响到某些上游（IRS1, IRS2）和下游（AKT， mTOR）信号通路部分。图2 磷酸化组学揭示T2D来源iMyos关键信号通路失调现象 3、磷酸化对T2D来源iMyos关键细胞功能的干扰通过对磷酸化组学数据的分析，作者不仅发现磷酸化对糖尿病相关重要信号通路的影响，还发现其在一些关键细胞功能中的重要参与作用。相对于对照组，T2D来源iMyos中分别有361和371个位点表现出磷酸化水平显著下调和上调。下调蛋白主要集中于mRNA剪切、囊泡运输、基因转录等生物学过程中，包括一些关键剪切体SF3B2等均发生磷酸化水平下调。而上调蛋白主要富集到信号转导、染色质重塑等过程中，包含一些知名的酰基转移酶KAT7、HDAC1和甲基转移酶SETD1A均发生修饰水平上调（图 3）。图3 磷酸化对T2D来源的iMyos关键细胞功能的干扰综上所述，磷酸化在T2D中的参与体现在精准性与基础性两个方面。一方面对胰岛素相关信号通路进行精准调控，一方面对细胞基础生物学过程如mRNA代谢和剪切、染色质重塑、囊泡运输等进行调控（图 4）。图4 磷酸化对T2D的全面调控小结与展望本文基于高分辨质谱的磷酸化修饰组学探讨了二型糖尿病患者的骨骼肌胰岛素抵抗问题。研究发现诱导培养的T2D iMyos映射出与人类疾病相似的多种缺陷外，包括胰岛素信号的转变、胰岛素刺激导致的葡萄糖摄取减少以及线粒体氧化降低等。更加令人瞩目的是，该研究展示出了 T2D iMyos中的一个多维度的信号缺陷网络。这个复杂网络不仅包括了传统认知的典型胰岛素信号级联问题，还意外展现出了Rho-GTPase调节、mRNA剪接和处理、囊泡运输、基因转录和染色质重塑等过程。这种细胞自主性的蛋白质磷酸化网络失调现象为研究T2D深层细胞机制问题打开了一个新的维度。参考文献： 1，Thiago M. Batista et al., 2020, A Cell-Autonomous Signature ofDysregulated Protein Phosphorylation Underlies Muscle Insulin Resistance inType 2 Diabetes, Cell Metabolism. 本文由景杰学术团队报道，欢迎转发到朋友圈。如有转载、投稿、等其他合作需求，请文章下方留言，或添加微信ptm-market咨询。; 1495 次阅读|0 个评论

Cell Chem Biol | 蛋白组及磷酸化修饰组揭示IRAK4在淋巴瘤细胞增殖和炎症中的调控作用: PTMBio 2020-9-21 15:31; 发布时间： 2020年9月3日题目： Assessing IRAK4 Functions in ABC DLBCL by IRAK4 Kinase Inhibition and Protein Degradation（通过IRAK4激酶抑制和蛋白质降解评估弥漫大B细胞淋巴瘤中的IRAK4功能）期刊：Cell Chemical Biology 影响因子： 7.739 作者及单位：强生集团杨森制药研发中心研究团队主要结论： IRAK4只部分参与弥漫大B细胞淋巴瘤 (ABC DLBCL) 细胞增殖及炎症信号的调控作用。白细胞介素-1受体相关激酶 (interleukin-1 receptor associated kinases, IRAKs) 是一种重要的丝/苏氨酸 (Ser/Thr) 蛋白激酶，主要包括IRAK1、IRAK2、IRAKM和IRAK4。在机体炎症反应、免疫应答信号转导过程中，IRAK4可发挥支架作用，与髓样分化因子MyD88形成寡聚复合物Myddosome，使得IRAK4发生自身磷酸化激活其他IRAKs激酶活性，继而激活NF-κB (nuclear factor kappa-B) 及MAPK (mitogen-activated protein kinase) 信号通路，最终促进IL-6等多种促炎细胞因子的转录和表达，参与调控肿瘤的发生发展、侵袭及转移。有报道指出，许多强效IRAK4抑制剂在较低浓度时 (纳摩尔级) 就能有效地抑制IRAK4活性以及炎性因子的释放，但却只有在高浓度 (微摩尔级) 时，才能抑制弥漫大B细胞淋巴瘤 (active B-cell-like diffuse large B cell lymphoma, ABC DLBCL) 细胞增殖。这些结果引出一种假设，即在ABC DLBCL中，IRAK4能通过其自身支架蛋白功能影响Myddosome的组装，调控NF-κB、MAPK信号通路，这一过程可能并不依赖于IRAK4自身酶活性。基于此，众多生物医药企业一直在尝试开发高效的IRAK4靶向抑制剂，这不仅有助于IRAK4调控肿瘤细胞功能的分子机制揭示，也有助于治疗ABC DLBCL新型药物的开发。 2020年9月3日，来自强生（集团）杨森制药中国、美国、比利时的研究人员，在国际专业学术期刊 Cell Chemical Biology (IF = 7.739) 上发表了题为“Assessing IRAK4 Functions in ABC DLBCL by IRAK4 Kinase Inhibition and Protein Degradation”的研究论文。研究人员利用蛋白水解靶向嵌合体PROTAC (proteolysis-targeting chimers) 技术设计了多种IRAK4靶向降解剂，并在ABC DLBCL细胞系中，调查了这些新型IRAK4降解剂和传统IRAK4酶活抑制剂，对IRAK4下游关键炎症信号蛋白质磷酸化水平的变化及肿瘤细胞功能的影响。景杰生物为该研究的蛋白质组学与磷酸化修饰组学定量提供技术支持。研究速读该研究首先通过高通量药物筛选，发现了一种IRAK4高效选择性抑制剂——Compound 1，其对IRAK4的半数抑制浓度IC50为3 nM (图1A)。在正常单核细胞系THP-1中，Compound 1不仅可以显著抑制NF-κB、MAPK信号通路关键蛋白质IKKα/β、 IκBα、JNK和p38磷酸化水平 (图1C)，还可以显著减少THP-1在脂多糖 (lipopolysaccharide, LPS) 刺激时释放IL-6的含量 (图1D)。然而，在三种MyD88突变驱动产生的ABC DLBCL细胞系中（包括具有MyD88 L265P的HBL-1、OCI-LY3，以及具有MyD88 S222R的SU-DHL-2）中，Compound 1仅对HBL-1细胞p38磷酸化水平产生较为明显的抑制 (图1E)，并且对三种细胞系的凋亡、增殖过程均无明显影响 (图1F, G)。以上结果表明，单纯地通过Compound 1抑制IRAK4酶活性，无法抑制ABC DLBCL炎症信号通路及细胞增殖。图1 Compound 1对THP-1及ADC DLBCL细胞功能的影响接下来，研究人员采用了一种蛋白质降解策略，通过PROTAC将IRAK4募集到E3泛素连接酶进行泛素化标记，经由细胞自身的泛素-蛋白酶体系统 (ubiquitin-proteasome system, UPS) 降解IRAK4，以实现更有效的IRAK4支架功能抑制作用。利用这一策略，作者们设计了多种新型PROTAC分子 (Degrader-1, …, Degrader-8)。它们一端含有Compound 1，可特异性结合IRAK4并抑制其激酶活性；另一端，则接有沙利度胺 (thalidomide) 以结合E3连接酶cereblon (CRBN) ，两端之间再由不同结构的linker连接起来 (图2A)。这些IRAK4靶向降解剂具有非常好的降解效价强度 (DC50＜1 μM) 以及效能 (Dmax＞90%)。值得注意的是，蛋白质定量组学结果显示，在OCI-LY3鉴定到的9,741种蛋白质中， Degrader-5只特异性降解IRAK4 (图2B)。图2 IRAK4蛋白水解靶向嵌合体随后，研究人员选择Degrader-3和Degrader-5作为具体的研究对象。结果显示，它们虽然可以非常有效地降解HBL-1细胞系中的IRAK4 (图3A)，但是对炎症信号通路中关键蛋白质磷酸化水平的抑制作用却仍然有限 (图3A)，这意味着 IRAK4只部分参与ABC DLBCL中炎症信号的调控。有意思的是，Degrader-3和Degrader-5也并未对ABC DLBCL细胞系的凋亡、增殖过程产生明显抑制功能 (图3B, C)，表明 ABC DLBCL细胞存活并不依赖IRAK4功能。图3 IRAK4靶向降解剂对ADC DLBCL细胞功能的影响总结总之，本研究通过一系列IRAK4特异性抑制剂、靶向降解剂，调查了IRAK4功能受损后对下游信号蛋白质磷酸化修饰水平的影响，并揭示了IRAK4在ABC DLBCL细胞增殖调控过程中的非必需作用，从而为开发针对其他靶点的ABC DLBCL治疗药物提供了重要的研究思路与理论基础。图4 IRAK4活性抑制剂及靶向降解剂对细胞功能的影响本研究中的蛋白质组学与磷酸化修饰组学定量技术由景杰生物提供技术支持，感谢强生集团杨森制药研发中心团队的信任与支持！磷酸化修饰（phosphorylation）发生在细胞内超过30%的蛋白质上，是调节和控制蛋白质活力和功能的最基本、最普遍、也是最重要的机制。磷酸化参与各种生理和病理过程，调控细胞的增殖、发育、分化、凋亡等生命活动，广泛运用在信号通路转导、细胞凋亡、发育分化、癌症机理等研究领域。参考文献： Jing Zhang, et al., 2020. Assessing IRAK4 functions in ABC DLBCL by IRAK4 kinase inhibition and protein degradation. Cell Chemical Biology. 本文由景杰学术团队报道，欢迎转发到朋友圈。如有转载、投稿、等其他合作需求，请文章下方留言，或添加微信ptm-market咨询。; 3732 次阅读|0 个评论

Nat Comm | 蛋白质组学和磷酸化修饰组学揭示肠道病毒感染宿主的动态调控: PTMBio 2020-9-9 14:15; 发布时间： 2020年8月28日题目： Dynamic remodelling of the human host cell proteome and phosphoproteome upon enterovirus infection（肠道病毒感染后人类宿主细胞蛋白质组和磷酸化蛋白质组的动态重塑）期刊：Nature Communications 影响因子： 12.121 作者及单位：来自荷兰的研究人员主要结论： mTORC1下游转录因子TFEB参与病毒非溶解性释放过程。人体肠道内丰富多样的病毒构成了人体的肠道病毒组，是人体微生物组的重要组成部分。人肠道病毒会引起各种传染性疾病，如手足口病、脑炎、心肌炎和肺炎等，严重威胁人体健康。肠道病毒通常被称为溶血性病毒，而在宿主细胞死亡和裂解之前，肠道病毒的非溶解性释放机制尚不清楚。过去肠道病毒感染的研究集中在少数选定的宿主蛋白上，可能会造成很多潜在重要信息的忽视，无法对肠道病毒感染宿主细胞的整个过程进行全面的分析，从而限制了我们对肠道病毒的致病机理及治疗肠道病毒感染的全面认识。近日，来自荷兰的研究人员在国际期刊 Nature Communications（IF=12.121）上发表了关于肠道病毒感染宿主细胞过程的重要研究成果。研究人员利用蛋白质组学和磷酸化组学的手段，全面监测了6个不同时间点肠道病毒CVB3感染人体细胞动态过程，发现了调控此过程关键调控激酶及其mTORC1信号通路活性降低。通过功能实验进一步发现， mTORC1下游转录因子TFEB参与病毒非溶解性释放的过程。此研究为进一步解析肠道病毒的致病机理，及开发新的肠道病毒抑制剂和治疗肠道病毒感染提供了重要的实验证据。一、定量蛋白质组和磷酸化组研究策略研究者首先收集了18个（6个时间点，3个生物复制品）肠道病毒感染宿主的细胞样本（样本策略），运用基于Label free的蛋白质组学和磷酸化组学定量技术（质谱策略）进行了分析。蛋白质组学研究共鉴定到6,466个蛋白质，而在每个时间点大约定量到3,500个蛋白质，总计3,202个定量蛋白质在所有样本中均被定量到。磷酸化蛋白质组学研究共鉴定到来源大于3,500个蛋白的大于14,000个磷酸化位点（除10h样品外）。图1 蛋白质组学和磷酸化组学研究策略二、磷酸化蛋白质组功能分析及激酶预测接下来，研究者对不同的差异蛋白绘制了聚类热图，发现587种差异蛋白随着感染的进展表达量降低，而211种差异蛋白随着感染时间的推移表达量升高（图2a）。同样，研究者对14,371个CVB3调节的差异磷酸化位点进行了聚类热图分析，发现其可被明显区分为三类，磷酸化上调、感染期间磷酸化增加后降低、和感染期间磷酸化下调（图2b）。通过上游激酶预测分析，发现AGC、CMGC、CAMK和CK1等参与调控肠病毒感染宿主的过程（图2c）。此外，结合蛋白质组和磷酸化组学数据对重要信号通路分析，发现涉及凋亡或转录/翻译的途径被显著富集，其次为PI3K/AKT/mTOR和MAPK级联信号通路。图2 蛋白质组和磷酸化组学数据的功能分析及激酶预测三、CVB3感染细胞中mTORC1信号通路的磷酸化事件基于mTORC1信号通路在调节细胞代谢、生长、增殖和生存中起着重要作用，所以研究者重点对mTORC1信号通路进行了研究。首先，研究者对调控mTORC1的上游几条信号通路（Akt1-TSC1/2，p90S6K，AMPK和MAPK8）进行了深入分析。发现Akt1-TSC1/2信号通路的Akt1 S124及TSC2 S981的磷酸化水平下调，并且抑制mTORC1活性的PRAS40 T246的磷酸化水平也下调。同样对p90S6K，AMPK和MAPK8的调节mTORC1活性的关键蛋白的重要磷酸化位点进行了分析，发现它们对mTORC1的信号起抑制作用。然后，研究者对mTORC1信号通路下游基因进行了分析，发现下游ULK1、P70、4E-BP和TFEB磷酸化修饰水平也整体下调。以上结果表明，在肠道病毒感染宿主细胞的过程中，mTORC1信号通路活性降低。图3 CVB3感染细胞中mTORC1信号通路的磷酸化事件最后，研究者通过Western Blot实验对mTORC1信号通路的重要蛋白的磷酸化组学进行了验证，与磷酸化组学数据一致。并且，发现了 mTORC1下游转录因子TFEB可介导细胞外囊泡而影响病毒释放的过程。综上所述，本研究利用蛋白质组学和磷酸化写实组学的手段，监测了肠病毒感染宿主的动态调控过程，发现了关键调控激酶及mTORC1信号通路活性降低，并且发现mTORC1下游转录因子TFEB影响病毒释放的过程。该研究为开发新的肠道病毒抑制剂，更好地治疗肠道病毒感染提供了重要的指导意义。参考文献： 1. Giansanti P, et al., 2020. Dynamic remodelling of the human hostcell proteome and phosphoproteome upon enterovirus infection. Nature Communications. 本文由景杰学术团队报道，欢迎转发到朋友圈。如有转载、投稿、等其他合作需求，请文章下方留言，或添加微信ptm-market咨询。; 2244 次阅读|0 个评论

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