科学网 › 标签 › 空间结构

标签: 空间结构

相关帖子	版块	作者	回复/查看	最后发表

没有相关内容

相关日志

科学与艺术都是人类的创造力: yaoyuan1973 2020-9-8 10:45; 科学与艺术创新是科学与艺术的共同灵魂，它们都追求真、善、美的普遍真理。科学是美的吗？在人们的心中科学是严格的、艰辛的、单调枯燥的。尤其是现代科学的前沿，更让人感觉那是玄妙深奥的事情，到了原子领域，几乎所有专业人士都认为那是不可直观描述的世界，是个只能用数学探究的世界。我们一直在尝试，用虚拟的三维空间描述原子、亚原子世界。经过长期分析，我们得到了一个三维空间对称的结构模型，能够统一地解释从核子到原子核，再到原子、分子的微观世界。是否是科学真的不重要，重要的是这是一个美的结构，从美的角度认识世界，充分体现了我们的价值。接下来我们就把这些具体的模型展现出来。通过原子核的空间结构，我们得到了下面的电子分布。日拱一卒，一个一个分子的分析，如果模型能够分析几乎所有的分子，模型自身将会具有强大的生命力，人们自然会接受美丽的它。科学与艺术的共同基础是人类的创造力，它们追求的的目标都是真理的普遍性。（李政道）艺术，例如诗歌、绘画、音乐等等，用创新的手法去唤起每个人的意识或潜意识中深藏着的、已经存在地情感。艺术，例如诗歌、绘画、音乐等等，用创新的手法去唤起每个人的意识或潜意识中深藏着的、已经存在地情感。; 个人分类: 科学与艺术|1 次阅读|0 个评论

元素周期表年话元素与周期（二）: yaoyuan1973 2019-9-23 13:45; 元素周期表年话元素与周期（二） ——第一号元素到第十号元素依据质子、中子自身的空间结构与状态特点，以及强力的特性，稳定核素中核子分布必然满足以下两条规则：一、质子、中子相间、交替排列。因为质子、中子在特定的距离范围内存在相反的空间状态，空间状态相反互相吸引，空间状态相同互相排斥，即 PN 互相吸引， PP 、 NN 互相排斥，所以整体上相间排列才能凝聚在一起。二、核子对称分布。只有核子（或团簇）对称分布，外围空间（环境）对它们的作用才相同，形成整体的状态才平衡，才不出现定向的相对运动。我们将按照这两条规则，从最简单的核素开始逐步组构稳定的核素，分析结构的合理性与必然性，以及同位素结构的共性。核子的特点与核力特性：质子的空间结构是环形，并且是一个动态的环形，在我们的模型结构中是一个非常重要的概念。它和球形的中子组成了对称平衡的原子核空间结构。质子内的三个净正电荷对时间 - 空间单元产生正电态的影响，形成正电态的空间区域，并一直向外延展。中子外侧三个负电荷附近的时间 - 空间单元受负电荷的影响，表现为负电态，形成负电态的局部空间。中子的内部结构特点决定了核子间的强力具有短程性，中子内侧的三个正电荷对时间 - 空间单元的影响与外侧三个负电荷的影响相反，中子的内侧具有正电态，外侧具有负电态，只能在一定的距离范围内与质子形成强相互作用力。距离稍远，内外侧电荷对空间的影响互相抵消，趋向于中性的叠加态，质子与中子的相互作用也趋于消失。这部分可参看科学网—元素周期表年话周期 - 姚远的博文 http://blog.sciencenet.cn/home.php?mod=spaceuid=779581do=blogid=1177450 氢元素与氦元素：原子核内的核子因空间环境的不同，运动范围发生相应的变化，形状也随之改变，尤其是质子的运动范围发生了很大的变化。 2H 中的质子在中子的外围形成一个椭球形的结构，外围空间呈现同质子一样的正电荷态。 4He 的两个质子在两个中子的外围运动，因质子间的相互作用，两个质子无各自清晰的运动范围，一同对外部空间产生正电态影响，形成球形的原子空间结构和球形的电子云。以原子核为中心，时间 - 空间单元有序分布形成原子的空间结构。 Li 和 Be 同位素中的质子在同一个轴线上，核素内的质子绕同一轴运动，决定了正电荷影响的空间呈环形分布。各电子与质子相对应运动在环形空间。原子核中的质子对外影响的程度不同，外层的质子，所对应的电子也处于外层。因 Li 、 Be 外围的质子不同，与之对应外层电子也不同， Li 在中部， Be 在两端。如下图所示。氢、氦、锂、铍元素核结构结合模型、电子云（一个定态）、空间结构示意图。前四个元素的电子分布与主流观点基本相同，但我们不认同电子运动范围径向重叠的观点，根据模型的模拟与分析，即使3、4号元素的的电子也分层区，3号元素外层一个电子在中部，而两端的两个电子在径向上一致，相对中部的电子，距离原子核的运动半径小。它们在空间的空间角分布，并不重叠。硼、碳元素核结构中的质子不能再线性分布，同一轴线上多于 4 个质子易于形成氦核，只有在空间多轴向对称分布才能形成稳定的结构。两个元素的两侧各形成两个对称分布的氘核，因氘核间的相互作用，两侧的氘核在空间上互相交错。硼同位素中的五个质子均是单质子，并且都有各自的运动轴，碳同位素的中部是双质子。硼、碳核结构中两侧四个 PN 结团均以质子与内部形成相间的结合，因为同侧的两个质子相距比较远，它们之间的相互作用比较小，并且质子的运动范围主要在两个中子之间，所以它们都有自己各自清晰的运动范围，与之相对应的四个电子同样具有清晰的运动区域，硼原子中部仅一个电子，而碳原子有两个。硼、碳元素核结构结合模型、电子云（一个定态）、空间结构示意图。氮、氧元素核结构中两侧的三个 PN 对称分布，氮原子核的中部一个质子，氧原子核的中部两个质子。氮、氧核结构中两侧六个 PN 结团均以中子与内部形成相间的结合，同侧的三个质子互相排斥，互相影响，质子间无各自清晰的界限。与之对应的 3 个电子一起在环形空间运动。氮原子中部 1 个电子，氮原子中部 2 个电子。氮核中部的单质子运动范围比较大，与之对应的中部电子运动范围也比较大。氮核两侧的质子中部单质子的作用力相对比较弱，分布的比较松散，同侧质子间的相互作用也相对（氧）比较小，所以同侧的三个电子每个都有很大概率运动在各自的区域，同时又存在一定的概率运动在更宽广的区域。而氧原子核中同侧三个质子的相互作用比较大，三个电子主要在共同环形区域运动。这就决定了氮原子可以得到电子，也可以失去电子，不同部分的电子之间可以互相移动。如下图所示：氮、氧元素核结构结合模型、电子云（一个定态）、空间结构示意图。氟、氖元素的核结构中两侧的四个 PN 对称分布，氟原子核的中部一个质子，氖原子核的中部两个质子。氟、氖元素的核结构中两侧八个 PN 结团均以中子与内部形成相间的结合，四个中子与内部的质子直接相互作用，成为内外质子联系的纽带，结构紧密而稳定。单个质子没有了自己清晰的运动范围，与之相对应的八个电子基本没有各自清晰的运动区域。每侧四个电子运动在环形区域。氟原子的中部仅一个电子，中部的势能非常低。氟、氖元素核结构结合模型、电子云（一个定态）、空间结构示意图。原子核的结构是核子共同相互作用的结果，质子的运动范围由核内的环境决定，不同元素的质子有不同的分布方式与影响区域，也就有着不同的电子运动范围与运动状态。从 3 号元素开始，原子核中的质子、电子分为三个部分。 Li （ 1 、 1 、 1 ）、 Be （ 1 、 2 、 1 ） B( 2 、 1 、 2 ) 、 C （ 2 、 2 、 2 ）、 N （ 3 、 1 、 3 ）、 O （ 3 、 2 、 3 ）、 F （ 4 、 1 、 4 ）、 Ne （ 4 、 2 、 4 ）。简图如下： Li-Ne 原子内质子、电子的空间三层分布示意图用这个模型能更自然地解析原子形成分子吗？我们将用以上模型分析原子间的结合。我们将尝试着先做一下前十元素原子间的凝聚，然后逐步把后面的元素也发布出来。多谢阅读！期待您宝贵的意见与建议！元中科技理论组姚远.统一论的物质基础，前沿科学（季刊），2010.(16):66-78; 1 次阅读|0 个评论

微观结构模拟之一————从基本物质假设到原子核的结构: 热度 1 yaoyuan1973 2018-9-4 15:38; 比原子更微观的亚原子领域是怎样的？它可以用三维空间描述吗？它们有空间几何结构吗？为了探讨这个问题，并能够直观地介绍我们的认识，三年前制作了这个视频（系统学习核物理知识之前），到现在为止仍未发现大的错误，特此推荐给大家，视频地址： https://www.bilibili.com/video/av31077188/ 视频内介绍了我们对物质与空间的一些认识，并粗略地描述了质子、中子的形成过程，进而简单描述了由质子、中子形成原子核结构的过程。这些只是我们的一些粗略认识，非常希望能有更多的朋友一起参与讨论这类问题。; 2719 次阅读|7 个评论

[转载]应用数学模型重构人体组织病症区域: fendi 2013-12-1 13:04; 浙江日报：生活处处有数学 2013-11-05 在神舟号飞船的载人航天研究中，专家用数字人试验返回舱着陆时座椅受到的冲击力，了解宇宙辐射对人体会有哪些伤害；在医学的手术中，医生通过图像处理软件系统“走进”人体，对器官、血管形状及其空间结构一目了然，可以像摘苹果一样轻松地摘除肿瘤…… 数学，作为自然科学之母，早已与生活密不可分，现代通信、交通运输、科学、工程、技术、医药、制造、安全和金融都依赖于数学科学。数学科学包括数学、统计学、运筹学和理论计算机科学。因为数学科学具有独立的科学背景，它可以方便地从一门学科转换到另一门学科。用数学定位病灶这是一台模拟手术：通过普通的CT、MRI等医学数据，可以在3至4分钟内快速提供详细完整的可视化2D、3D肝脏解剖信息，在电脑上呈现一个透明的肝脏，从中能够看到肿瘤病灶、完整的血管等；还可以利用该系统进行模拟手术，精确地测量全肝脏体积及模拟手术后的左、右肝体积，血管切面直径等定量信息。前不久，这台模拟手术用于浙医一院与印尼联合肝移植中心进行活体肝移植时的术前评估，大大降低了手术风险，提高了手术的成功率。它是由浙江大学数学系求是特聘教授孔德兴带领课题组研发的“数字化肝脏及手术导航系统”医学图像处理软件，正是利用当代数学理论和高性能科学计算病灶。 “数理医学是将当代数学理论、高性能科学计算和现代医学结合起来的一门崭新的交叉学科，它还涉及到现代物理学、信息论等学科。”孔德兴说，数理医学的主要目的是用于揭示医学学科的内在规律，它不仅刻画人体内部组织器官、病灶区等的几何形状，各种组织、血管等的相对位置，以及各种解剖信息的定量描述，而且能预测疾病的发生与演化、揭示疾病的发生机理等，从而帮助医生制订准确的医疗方案。在研究中，孔德兴发现正常儿童与肥胖症患儿的神经传输方向不一样，比如，正常儿童的神经纤维是单向传输，像一串串的糖葫芦，而肥胖症患儿的神经纤维却是交叉传输的。他试图对大脑的核磁共振数据进行分析，建立帕金森病早期预警和诊断的指标体系，以实现对帕金森病患者的早期诊断，提高患者寿命。美国国防部曾提出，21世纪数学科学面临的第一个挑战就是大脑数字模型的建立。孔德兴所在的一个课题组试图通过对不同年龄段正常人的脑体积测量，建立符合中国人特点的数字脑标准，明确中国人大脑衰老过程中的体积变化进程。几何的优美与深刻有人说，几何是描述自然的语言。随着几何计算手段的建立和发展，越来越多的人认识和体会到几何内在的优美和深刻。人类对于表情极其敏感。根据心理认知理论，人类用于识别表情的大脑区域不同于识别一般形状的区域。因此，对于微妙表情的建模和模拟非常困难。人类所有可能的肢体动作构成一个有限维空间，因为人类只有有限个关节，每个关节只有有限个自由度。但是人类所有可能的表情构成了无穷维空间。因此，表情生成具有根本的难度。近年来兴起的表情捕捉技术为表情的建模和生成带来了根本性的突破。基于光波干涉原理的高速三维相机可以实时获取表情的动态变化，目前的技术可以达到每秒上百帧的速度，每帧具有上百万采样点。利用共形几何理论建模，可以追踪人脸上每一点变化的轨迹，从而达到表情自动跟踪的目的。明星的面部几何和纹理，以及各种动态表情被扫描下来后，保存在数据库中。导演根据剧情需要，选择合适的表情、视角、嘴型，以及场景，用计算机合成没有真人参与演出的电影。真人演员的表情还可以被提取出来，转移到卡通人物脸上，从而用表情捕捉技术取代目前的表情建模和合成，提高卡通人物表情的逼真度和复杂性。; 个人分类: 科研交流|2187 次阅读|0 个评论

脱细胞基质材料: wanglm1203 2012-12-11 17:10; 细胞外基质是组织中除细胞外的所有成分，包括均质状态的基质（蛋白多糖和糖蛋白）和细丝状的胶原纤维，具有连接和支持细胞的作用，还是细胞附着的基本框架和代谢场所，其形态和功能直接影响所构成的组织形态和功能。脱细胞基质是将同种异体组织经过脱细胞工艺处理后，去除能够引起免疫排斥反应的抗原成分，同时完整地保留细胞外基质的三维空间结构及一些对细胞分化有重要作用的生长因子，如成纤维细胞生长因子2、转化生长因子β、血管内皮生长因子等。经过处理的细胞外基质材料具有良好的机械力学性能，该材料的组织相容性好，植入体内没有免疫排斥现象，在体内起着支持、连接细胞的作用，同时其三维的空间结构及细胞因子有利于细胞的黏附和生长，具有良好的应用前景。目前研究最为广泛的是脱细胞真皮基质，它是采用脱细胞技术，将异体组织经过生物学和化学的工艺方法处理，去表皮、脱细胞，保留了细胞外基质的形态、三维结构和成分，为宿主细胞提供了生长和代谢的场所，可诱导宿主细胞长入，促进自体成纤维细胞及血管内皮细胞在异体真皮支架中生长，从而完成对缺损组织的修复和重建。它具有良好的组织相容性和力学性能，能够长期存在，成为人体组织的一部分。在脱细胞异体真皮基质的制备过程中，彻底去除了皮肤中的细胞成分，仅保留真皮中的细胞外基质蛋白和胶原，而二者无免疫原性，移植后不会发生排斥反应。同时脱细胞真皮基质独有的三维结构为组织细胞提供了一个生长代谢的立体框架，细胞外基质蛋白可促进表皮细胞的附着和增生，从而完成了组织的生理性修复。而且脱细胞真皮基质具有优良的生物相容性和组织细胞的诱导功能，可作为组织工程新型载体材料推广使用。除脱细胞真皮基质外，学者们还成功制备了脱细胞血管、神经、软骨基质等。; 17565 次阅读|0 个评论

[转载]《Library Trends》的研究热点综述：图书馆建筑: 热度 1 zhengxuejun 2012-10-10 16:16; 摘自：王芳“2007 ～2011 年间《Library Trends》的研究热点综述”《图书情报知识》2012（4）图书馆建筑在这个专题中共包括了11篇论文。主要关注点集中在图书馆内部结构设计和建筑式样以及可持续性在图书馆建筑设计中的推动作用。随着知识社会的快速发展和数字化资源的急速增长，物理图书馆的空间结构面临着极大地挑战。Hellen Niegaard 预测，在未来的几年里，不管是什么类型的图书馆，图书馆环境将会发生彻底的改变。传统型图书馆的空间设计结构尤为值得关注。因此，该专题中，有5篇文章是专门探讨这个问题的。探讨的范围涉及到如何争取资金支持。在这里，研究者就全美最大公开赞助的图书馆伊利若斯大学图书馆进行了详细的说明；其次是，20世纪60年代英国成功设计的建筑特征——“ 新美丽 ”(New Beauties)，这些建筑打破了维多利亚时代建筑的风格，反映了乐观性和追求现代性的时代风貌，对图书馆建筑有一定的借鉴意义；第三，是设计中应该考虑的要素，诸如电子资源和新技术的利用、图书馆员实际工作需求等方面。最后一个被关注的问题是可持续性在图书馆建筑设计中的推动作用。可持续性倡导节能、环保，因此，在图书馆设计中要充分重视日光、自然资源、社会和谐和与大自然接触这些方面。; 2182 次阅读|5 个评论

就侯雄坡教授的回复说两句: 热度 3 zhanghuatian 2012-5-25 16:47; 侯教授向张某讨教气血是什么：如果是物质，那它在分子生物学的层次上有没有化学式、官能团，或者分子的空间结构、生物活性，或者从组织器官的层次能否说明解剖学意义上的细胞结构？比如体内的激素、酶、各种微量元素、神经纤维、血管、各种细胞等等，在不同的层次上都有解剖学或分子生物学的观察。 ========================================= 您说了一堆名词，好像没有20世纪以前的，过去的中医也不学这些东西，张某很不理解，离开这些东西的中医是怎么传承的？难道是外星人教的？如果是能量，那首先需要解释该种能量的物质载体，回到上一问题；然后还需要解释该能量的来源、转换及消耗的过程，人体的一切能量都是从食物和空气中氧气获取，体内的能量以葡萄糖、脂肪、三磷酸腺苷等物质的化学能向其它能量转换。如果您说可以由大师发功传送给一个人，或者通过针灸按摩等外力获取转化，也算一种说法。最后还需要解释这种能量如何量化的描述。气血不足，到底是如何判断的？ ======================================================================== 中医的诊断手法能有什么？无非看病人的外观，无外乎望、闻、问、切。如何判断就是靠经验积累，很抱歉，中国人都是人，不是神，心电图什么的以前没有。你想知道如何判断，那么就去学几年中医吧如果是一种生物信号，那就要首先解释一下：这种信号的传递机制——信号的物质载体和驱动能量，这就回到了前两问；然后解释一下这种信号的收发两方是如何通过“气血”这个信号产生互动作用的。至于“经络”，有类似的疑问，但这需要问李院士来回答。 ============================================================================ 这个我就更不懂了，您想了解关于经络的实验，可以看百度百科百度——经络，那上介绍不少，真假您可以自己看。结论：我不过是一个有正常脑子的会点古文的中国人，我能通过自己的方式理解中医的一些概念。至于某些人为什么理解不了，我也很奇怪。中医的一些东西目前就是无法量化的，很多东西都是未知的，这是客观事实。量化、定指标，中医与生物学、化学建立联系那是你们科学家的事，把未知的东西视为骗术，说明有些人不具备基本的科学精神。; 391 次阅读|4 个评论

[转载]常用蛋白质数据库: zhenying 2011-8-3 08:38; 1.PDB数据库蛋白质的基本立体结构数据库为PDB (Protein Data Bank)，1971年建立于美国布鲁海克海文国家实验室。该数据库中收集了通过X射线衍射和核磁共振（NMR）试验测定的蛋白质结构的精确坐标数据。这种数据即蛋白质中的原子坐标是蛋白质结构的最细致的层次。该数据库的管理者是结构生物信息学合作研究组织（Research Collaboration for Structural Bioinformatics， RCSB， http://www.rcsb.org/pdb/ ）。 PC机和工作站上有大量软件工具用于查看PDB 数据库中的结构。其中较好的空间结构能够动态，立体地显现出来。其下载网址为： http://www.umass.edu/microbio/rasmol/ 。 PDBFinder 数据库是在PDB，DSSP，HSSP 基础上建立的二级库，它包含PDB 序列，作者，R因子，分辨率，二级结构等。这些信息不易从PDB 中直接读取，随着PDB 库每次发布新版，PDBFinder 在EBI 自动生成。网址为: http://www.cmbi.kun.nl/swift/pdbfinder/ 2.NRL-3D数据库该数据库NRL-3D也是所有已知结构蛋白质的数据库。可用于对查询蛋白质序列进行相似性分析以确定其结构。其网址为: http://pir.georgetown.edu/pirwww/dbinfo/nrl3d.html 3.ISSD数据库 ISSD数据库是蛋白质数据库，其每个条目包含一个基因的编码序列，同相应的氨基酸序列对比，并给出相应多肽链的结构数据。核苷酸序列取自GenBank，结构参数来自PDB，包括多肽骨架原子坐标，二面角，还有DSSP程序所预测的二级结构。网址为： http://www.protein.bio.msu.su/issd/ . 4.HSSP数据库 HSSP 是根据同源性导出的蛋白质二级结构数据库。每一条PDB 项目都有一个对应的HSSP 文件。因此，应先按蛋白质的PDB 编号，例如1bda在HSSP 的INDEX中查找1dba.hssp.Z。该数据库同时提供了SWISS-PROT数据库中所有蛋白质序列的同源性。其网址为： http://www.sander.embl-heidelberg.de/hssp/ 。 5.蛋白质结构分类数据库（SCOP）蛋白质结构分类数据库（structural classification of proteins ，SCOP）是对已知的蛋白质三维结构进行手动分类得到的数据库。将已知结构蛋白质进行有层次地分类（这一方法十分有效）。该资源允许用户分析查询蛋白质是否和已知结构蛋白质具有相似性。其网址为: http://scop.mrc-lmb.cam.ac.uk/scop/ 6.MMDB蛋白质分子模型数据库分子模型数据库（Molecular Modeling Database ，MMDB）由NCBI 的MMDB 研究小组维护。这是Entrez 检索工具所使用的三维结构数据库，以ASN,1 格式反映 PDB 库中的结构和序列数据。NCBI 同时提供一个配套的三维结构显示程序Cn3D。网址为： http://www.ncbi.nih.gov/Structure/MMDB/mmdb.shtml 。 7.Dail/FSSP数据库 Dail/FSSP 数据库是基于PDB 数据库中现有的蛋白质三维结构，用自动结构对比程序Dail逐一比较而形成的折叠单元和家族分类库。随PDB 库的更新而更新。其网址为: http://www.ebi.ac.uk/dali/ 8.其他相关链接生物大分子数据库（NHGRI/NCBI Histone Sequence Database） 2D与3D结构预测数据库（SWISS-3DIMAGE-展示蛋白质和其他生物大分子的3D结构图形）中文名称：蛋白质数据库英文名称： protein database;protein data bank;PDB 定义：汇集已知蛋白质各种参数的集合。常用的蛋白质序列的数据库有Swiss-Prot。常用的蛋白质立体结构的数据库是创建于1971年美国的布鲁克海文(Brookhaven)国家实验室运作的 Protein Data Bank (PDB)，1998年成为Research Collaboratory for Structural Bioinformatics(RCSB)。美国的RCSB PDB、欧洲的MSD-EBI和日本的PDBJ一起构成了Worldwide Protein Data Bank(wwPDB)。转自 http://hi.baidu.com/hnwglsh/blog/item/cae51750b238f62e43a75b60.html 以及百度百科; 8727 次阅读|0 个评论

[转载][zz]蛋白质的结构的特点以及维持作用力: nangying 2011-3-7 09:12; 蛋白质的一级结构,二级结构,三级结构,四级结构的特点以及主要维持作用力 source: 百度知道 link: http://zhidao.baidu.com/question/231661899.html 一、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构（primary structure）就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence），也是蛋白质最基本的结构。它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键。迄今已有约一千种左右蛋白质的一级结构被研究确定，如胰岛素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构，成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性，决定每一种蛋白质的生物学活性的结构特点，首先在于其肽链的氨基酸序列，由于组成蛋白质的20种氨基酸各具特殊的侧链，侧链基团的理化性质和空间排布各不相同，当它们按照不同的序列关系组合时，就可形成多种多样的空间结构和不同生物学活性的蛋白质分子。二、蛋白质的空间结构蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，而是折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构。蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于空间结构的完整，因此仅仅测定蛋白质分子的氨基酸组成和它们的排列顺序并不能完全了解蛋白质分子的生物学活性和理化性质。例如球状蛋白质（多见于血浆中的白蛋白、球蛋白、血红蛋白和酶等）和纤维状蛋白质（角蛋白、胶原蛋白、肌凝蛋白、纤维蛋白等），前者溶于水，后者不溶于水，显而易见，此种性质不能仅用蛋白质的一级结构的氨基酸排列顺序来解释。蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三级和四级结构。（一）蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构（secondary structure）是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。 1.肽键平面（或称酰胺平面，amide plane）。 Pauling等人对一些简单的肽及氨基酸的酰胺等进行了X线衍射分析，得出图1-2所示结构，从一个肽键的周围来看，得知：（1）中的C-N键长0.132nm，比相邻的N-C单键（0.147nm）短，而较一般C=N双键（0.128nm）长，可见，肽键中-C-N-键的性质介于单、双键之间，具有部分双键的性质，因而不能旋转，这就将固定在一个平面之内。（2）肽键的C及N周围三个键角之和均为360°，说明都处于一个平面上，也就是说六个原子基本上同处于一个平面，这就是肽键平面。肽链中能够旋转的只有α碳原子所形成的单键，此单键的旋转决定两个肽键平面的位置关系，于是肽键平面成为肽链盘曲折叠的基本单位。（3）肽键中的C-N既具有双键性质，就会有顺反不同的立体异构，已证实处于反位。 2.蛋白质主链构象的结构单元 1）α－螺旋Pauling等人对α－角蛋白（α－keratin）进行了X线衍射分析，从衍射图中看到有0.5～0.55nm的重复单位，故推测蛋白质分子中有重复性结构，并认为这种重复性结构为α－螺旋（α－helix）见图1-4. α－螺旋的结构特点如下：（1）多个肽键平面通过α－碳原子旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。（2）主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm，这与X线衍射图符合。（3）相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和H桸形成许多链内氢健，即每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C＝O之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。（4）肽链中氨基酸侧链R，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α－螺旋的形成。酸性或碱性氨基酸集中的区域，由于同电荷相斥，不利于α－螺旋形成；较大的R（如苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸）集中的区域，也妨碍α－螺旋形成；脯氨酸因其α－碳原子位于五元环上，不易扭转，加之它是亚氨基酸，不易形成氢键，故不易形成上述α－螺旋；甘氨酸的R基为H，空间占位很小，也会影响该处螺旋的稳定。 2）β－片层结构Astbury等人曾对β－角蛋白进行X线衍射分析，发现具有0.7nm的重复单位。如将毛发α－角蛋白在湿热条件下拉伸，可拉长到原长二倍，这种α－螺旋的X线衍射图可改变为与β－角蛋白类似的衍射图。说明β－角蛋白中的结构和α－螺旋拉长伸展后结构相同。两段以上的这种折叠成锯齿状的肽链，通过氢键相连而平行成片层状的结构称为β－片层（β－pleated sheet）结构或称β－折迭（图1－5）。 β－片层结构特点是： ①是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯齿状，相邻肽键平面间呈110°角。氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下方。 ②依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的C＝O与H梄形成氢键，使构象稳定。 ③两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。即前者两条链从“N端”到“C端”是同方向的，后者是反方向的。β－片层结构的形式十分多样，正、反平行能相互交替。 ④平行的β－片层结构中，两个残基的间距为0.65nm；反平行的β－片层结构，则间距为0.7nm. 3）β－转角蛋白质分子中，肽链经常会出现180°的回折，在这种回折角处的构象就是β－转角（β－turn或β－bend）。β－转角中，第一个氨基酸残基的C＝O与第四个残基的N桯形成氢键，从而使结构稳定（图1－6）。 4）无规卷曲没有确定规律性的部分肽链构象，肽链中肽键平面不规则排列，属于松散的无规卷曲（random coil）。（二）超二级结构和结构域超二级结构（supersecondary structure）是指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚集体。目前发现的超二级结构有三种基本形式：α螺旋组合（αα）；β折叠组合（βββ）和α螺旋β折叠组合（βαβ），其中以βαβ组合最为常见。它们可直接作为三级结构的“建筑块”或结构域的组成单位，是蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个层次，故称超二级结构。结构域（domain）也是蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个层次。在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，形成二个或多个在空间上可以明显区别它与蛋白质亚基结构的区别。一般每个结构域约由100-200个氨基酸残基组成，各有独特的空间构象，并承担不同的生物学功能。如免疫球蛋白（IgG）由12个结构域组成，其中两个轻链上各有2个，两个重链上各有4个；补体结合部位与抗原结合部位处于不同的结构域。一个蛋白质分子中的几个结构域有的相同，有的不同；而不同蛋白质分子之间肽链中的各结构域也可以相同。如乳酸脱氢酶、3－磷酸甘油醛脱氢酶、苹果酸脱氢酶等均属以NAD+为辅酶的脱氢酶类，它们各自由2个不同的结构域组成，但它们与NAD+结合的结构域构象则基本相同。（三）蛋白质的三级结构蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构，称为蛋白质的三级结构（tertiary structure）。蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键，包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力（Van der Wasls力）等。这些次级键可存在于一级结构序号相隔很远的氨基酸残基的R基团之间，因此蛋白质的三级结构主要指氨基酸残基的侧链间的结合。次级键都是非共价键，易受环境中pH、温度、离子强度等的影响，有变动的可能性。二硫键不属于次级键，但在某些肽链中能使远隔的二个肽段联系在一起，这对于蛋白质三级结构的稳定上起着重要作用。现也有认为蛋白质的三级结构是指蛋白质分子主链折叠盘曲形成构象的基础上，分子中的各个侧链所形成一定的构象。侧链构象主要是形成微区（或称结构域domain）。对球状蛋白质来说，形成疏水区和亲水区。亲水区多在蛋白质分子表面，由很多亲水侧链组成。疏水区多在分子内部，由疏水侧链集中构成，疏水区常形成一些“洞穴”或“口袋”，某些辅基就镶嵌其中，成为活性部位。具备三级结构的蛋白质从其外形上看，有的细长（长轴比短轴大10倍以上），属于纤维状蛋白质（fibrous protein），如丝心蛋白；有的长短轴相差不多基本上呈球形，属于球状蛋白质（globular protein），如血浆清蛋白、球蛋白、肌红蛋白，球状蛋白的疏水基多聚集在分子的内部，而亲水基则多分布在分子表面，因而球状蛋白质是亲水的，更重要的是，多肽链经过如此盘曲后，可形成某些发挥生物学功能的特定区域，例如酶的活性中心等。（四）蛋白质的四级结构具有二条或二条以上独立三级结构的多肽链组成的蛋白质，其多肽链间通过次级键相互组合而形成的空间结构称为蛋白质的四级结构（quarternary structure）。其中，每个具有独立三级结构的多肽链单位称为亚基（subunit）。四级结构实际上是指亚基的立体排布、相互作用及接触部位的布局。亚基之间不含共价键，亚基间次级键的结合比二、三级结构疏松，因此在一定的条件下，四级结构的蛋白质可分离为其组成的亚基，而亚基本身构象仍可不变。一种蛋白质中，亚基结构可以相同，也可不同。如烟草斑纹病毒的外壳蛋白是由2200个相同的亚基形成的多聚体；正常人血红蛋白A是两个α亚基与两个β亚基形成的四聚体；天冬氨酸氨甲酰基转移酶由六个调节亚基与六个催化亚基组成。有人将具有全套不同亚基的最小单位称为原聚体（protomer），如一个催化亚基与一个调节亚基结合成天冬氨酸氨甲酰基转移酶的原聚体。某些蛋白质分子可进一步聚合成聚合体（polymer）。聚合体中的重复单位称为单体（monomer），聚合体可按其中所含单体的数量不同而分为二聚体、三聚体……寡聚体（oligomer）和多聚体（polymer）而存在，如胰岛素（insulin）在体内可形成二聚体及六聚体。三、蛋白质的结构与功能的关系（一）蛋白质的一级结构与其构象及功能的关系蛋白质一级结构是空间结构的基础，特定的空间构象主要是由蛋白质分子中肽链和侧链R基团形成的次级键来维持，在生物体内，蛋白质的多肽链一旦被合成后，即可根据一级结构的特点自然折叠和盘曲，形成一定的空间构象。 Anfinsen以一条肽链的蛋白质核糖核酸酶为对象，研究二硫键的还原和氧化问题，发现该酶的124个氨基酸残基构成的多肽链中存在四对二硫键，在大量β－巯基乙醇和适量尿素作用下，四对二硫键全部被还原为桽H，酶活力也全部丧失，但是如将尿素和β－巯基乙醇除去，并在有氧条件下使巯基缓慢氧化成二硫键，此时酶的活力水平可接近于天然的酶。Anfinsen在此基础上认为蛋白质的一级结构决定了它的二级、三级结构，即由一级结构可以自动地发展到二、三级结构。一级结构相似的蛋白质，其基本构象及功能也相似，例如，不同种属的生物体分离出来的同一功能的蛋白质，其一级结构只有极少的差别，而且在系统发生上进化位置相距愈近的差异愈小（表1-2，表1－3）。表1-2 胰岛素分子中氨基酸残基的差异部分胰岛素来源氨基酸残基的差异部分 A5 A6 A10 A30 人 Thr Ser Ile Thr 猪 Thr Ser Ile Ala 狗 Thr Ser Ile Ala 兔 Thr Ser Ile Ser 牛 Ala Ser Val Ala 羊 Ala Gly Val Ala 马 Thr Gly Ile Ala 抹香猄 Thr Ser Ile Ala 鲤猄 Ala Ser Thr Ala 表1-3 细胞色素C分子中氨基酸残基的差异数目及分歧时间不同种属氨基酸残基的差异数目分歧时间（百万年）人-猴 1 50-60 人-马 12 70-75 人-狗 10 70-75 猪-牛-羊 0 马-牛 3 60-65 哺乳类-鸡 10-15 280 哺乳类-猢 17-21 400 脊椎动物-酵母 43-48 1,100 促肾上腺皮质素（ACTH）和促黑激素（MSH）均垂体分泌的多肽激素。α－MSH和ACTh 4～10位的氨基酸结构与β－MSH的11～17位一样，故ACTH有较弱的MSH的生理作用（图1-12）。在蛋白质的一级结构中，参与功能活性部位的残基或处于特定构象关键部位的残基，即使在整个分子中发生一个残基的异常，那么该蛋白质的功能也会受到明显的影响。被称之为“分子病”的镰刀状红细胞性贫血仅仅是574个氨基酸残基中，一个氨基酸残基即β亚基N端的第6号氨基酸残基发生了变异所造成的，这种变异来源于基因上遗传信息的突变。图1-12 ACTH、α-MSH和β-MSH一级结构比较正常 DNA ……TGt GGG CTT CTT TTT…… mRNA ACA CCC GAA GAA AAA DNA（β亚基） N端…苏-脯-谷-谷-赖…… 异常 DNA ……TGT GGG GAT CTT TTT…… mRNA ……ACa CCC GUA GAA AAA…… hbs（β亚基） N端…苏-脯-缬-谷-赖…… （二）蛋白质空间橡象与功能活性的关系蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关，蛋白质的空间构象是其功能活性的基础，构象发生变化，其功能活性也随之改变。蛋白质变性时，由于其空间构象被破坏，故引起功能活性丧失，变性蛋白质在复性后，构象复原，活性即能恢复。在生物体内，当某种物质特异地与蛋白质分子的某个部位结合，触发该蛋白质的构象发生一定变化，从而导致其功能活性的变化，这种现象称为蛋白质的别构效应（allostery）。蛋白质（或酶）的别构效应，在生物体内普遍存在，这对物质代谢的调节和某些生理功能的变化都是十分重要的。现以血红蛋白（hemoglobin，简写Hb）为例来说明构象与功能的关系。血红蛋白是红细胞中所含有的一种结合蛋白质，它的蛋白质部分称为珠蛋白（globin），非蛋白质部分（辅基）称为血红素。Hb分子由四个亚基构成，每一亚基结合一分子血红素。正常成人Hb分子的四个亚基为两条α链，两条β链。α链由141个氨基酸残基组成，β链由146个氨基酸残基组成，它们的一级结构均已确定。每一亚基都具有独立的三级结构，各肽链折叠盘曲成一定构象，β亚基中有8个α－螺旋区（分别称A、B……H螺旋区），α亚基中有7个α－螺旋区。在此基础上肽链进一步折叠形成球状，依赖侧链间形成的各种次级键维持稳定，使之球形表面为亲水区，球形向内，在E和F螺旋段间的20多个巯水氨基酸侧链构成口袋形的疏水区，辅基血红素就嵌接在其中，α亚基和β亚基构象相似，最后，四个亚基α2β2聚合成具有四级结构的Hb分子。在此分子中，四个亚基沿中央轴排布四方，两α亚基沿不同方向嵌入两个β亚基间，各亚基间依多种次级健联系，使整个分子呈球形，这些次级键对于维系Hb分子空间构象有重要作用，例如在四亚基间的8对盐键，它们的形成和断裂将使整个分子的空间构象发生变化。 ABCDEFGH分别代表不同的α－螺旋区。共有八个螺旋区；阿拉伯数字代表在该区氨基酸残基的序号；a-螺旋区之间的移行部位为无规卷曲，用AB，CD，EF，FG…等表示。C1，E7，C5，CF，C3，E3，的中间为血红素，其中较大的黑点代表Fe2+. Hb在体内的主要功能为运输氧气，而Hb的别位效应，极有利于它在肺部与O2结合及在周围组织释放O2. Hb是通过其辅基血红素的Fe++与氧发生可逆结合的，血红素的铁原子共有6个配位键，其中4个与血红素的吡咯环的N结合，一个与珠蛋白亚基F螺旋区的第8位组氨酸（F8）残基的咪唑基的N相连接，空着的一个配位键可与O2可逆地结合，结合物称氧合血红蛋白。在血红素中，四个吡咯环形成一个平面，在未与氧结合时Fe++的位置高于平面0.7，一旦O2进入某一个α亚基的疏水“口袋”时，与Fe++的结合会使Fe++嵌入四吡咯平面中，也即向该平面内移动约0.75，铁的位置的这一微小移动，牵动F8组氨酸残基连同F螺旋段的位移，再波及附近肽段构象，造成两个α亚基间盐键断裂，使亚基间结合变松，并促进第二亚基的变构并氧合，后者又促进第三亚基的氧合使Hb分子中第四亚基的氧合速度为第一亚基开始氧合时速度的数百倍。此种一个亚基的别构作用，促进另一亚基变构的现象，称为亚基间的协同效应（cooperativity），所以在不同氧分压下，Hb氧饱和曲线呈“S”型; 个人分类: note|4230 次阅读|0 个评论

纳米材料的物理化学的本质定义: 热度 4 sulihong 2011-2-21 16:58; 关于纳米材料的定义，国际和国内都已经有过标准，但是不是根据某一维度100nm的尺寸以下，就可以判定是纳米材料呢？似乎这种定义和判定有不妥之处！实际纳米材料的量子力学本质，是界面力学效应对其材料全部微小空间结构都有影响的材料。从量子化学概念来说，是对构成纳米材料中的所有化学键来说，其电子云分布是存在差异化的（或者话句话说，近似处理，其每个化学键电子轨道是由表及里的阶梯递减有差异的）。从这个角度讲，纳米材料的特性是依赖于其界面的。对其定义采用界面晶胞、分子、原子或化学键占总体的百分数更准确反映其本质一些，我的看法是至少界面单元结构占总体全部单元组成结构百分率在0.1%以上，作为纳米材料的定义尺寸的上限，是合适和宽松的。而且由于每种材料分子或原子的差异，这样实际每一种纳米材料的尺寸都会有所不同，有可能是几十纳米，也可能是一百多纳米。仅根据一个维度100纳米作为定义尺寸，就有不妥之处。这一观点，早已发表过，我再次提出希望与同仁探讨。; 个人分类: 石墨烯|6742 次阅读|7 个评论

国家社会科学基金重大项目开题: 热度 1 sunjw 2011-1-25 10:17; 2010 年度国家社会科学基金重大项目： “调整区域经济结构促进国土开发空间结构优化研究” (10ZD023) 于 2011 年 1 月 14 日举行开题论证会”，参会专家均为我国区域经济与区域规划领域中的知名学者。与会专家包括： 1、魏后凯（中国社会科学院城市与环境发展研究所副所长、研究员） 2、李国平（北京大学政府管理学院副院长、教授） 3、金凤君（中国科学院地理科学与资源研究所室主任、研究员） 4、陈耀（中国社会科学院工业经济研究所室主任、研究员） 5、刘元春（中国人民大学经济学院副院长、教授） 6、安虎森（南开大学经济学院教授） 7、吴殿廷（北京师范大学地理与遥感学院教授）。衷心感谢各位。; 3371 次阅读|1 个评论

常州120观光塔某方案: robin2688 2010-5-26 09:31; 对常州120塔某方案进行了计算：采用空间钢管桁架体系计算上部结构，图 1 为前后剖面，图 2 为三维视图，其思想是：主要观光面即厚度 10m 方向无斜撑，其余在平面及其垂直同心圆面内加斜撑，主要截面：直腹杆 299 14 ，弦杆 180 12 ，交叉腹杆 273 12 及 102 12 。主要计算结果：自重下顶点竖向位移 40cm ，圆心标高处水平位移约 20cm 。主要用钢量： 3200t 。主要振型附后。图1 图2 T 1 =6.98s （垂直纸面平面平动） T 2 =3.68s （纸面内平动） T 3 =2.32s （扭转）; 个人分类: 结构设计论文评议与观点|892 次阅读|0 个评论

平均场方法及其它: 热度 4 zhouda1112 2010-2-5 12:09; 平均场是物理，特别是统计物理中非常重要的一种理论分析方法。有意思的是，几乎学统计物理的老师同学都知道平均场的适用条件是严格甚至苛刻的，历史上也有著名的科学案例（诸如Ising模型的相变问题）明确警示了滥用平均场方法的不良后果，但大家就是难以割舍这种好方法。特别在复杂网络的研究中，绝大部分的理论分析都是采用了平均场的方法。讨论平均场，真实的反映了物理学家和数学家之间学术标准的差异。数学上说，平均场的适用范围只能是完全图，或者说系统结构是well-mixed，在这种情况下，系统中的任何一个个体以等可能接触其他个体。所以，对于明确的不满足完全图情况的问题，数学家只能去想其它办法，哪怕是四处碰壁，举步维艰，数学家始终坚守数学的严格性。反观物理，平均场与其说是一种方法，不如说是一种思想。其实统计物理的研究目的就是期望对宏观的热力学现象给予合理的微观理论。较为一致的认识是：系统中个体的局部相互作用可以产生宏观层面较为稳定的行为。所以，物理学家坚信，即便不满足完全图的假设，但既然这种局部到整体的作用得以实现，那么个体之间的局部作用相较于全局的作用是可以忽略不计的。这或许就是物理学家不轻易否定平均场的根据。更重要的，恐怕还是平均场方法便于使用。基本上，熟悉常微分方程的人都具备掌握平均场方法的能力。这也降低了分析的门槛。某种程度上，是一件好事。而且，实验也证明，很多时候，这种方法得出的结果跟实际也匹配。其实复杂网络，抽象来看，就是一大类特殊的图。而且，肯定不是完全图。早在复杂网络兴起之前，理论科学界就知道空间结构对于系统动力学行为的影响。最典型的，比如格点图上的Ising模型，也正是对于二维Ising模型相变问题的研究，平均场这种方法才露出明显的破绽。那时，是一种叫重整化群的方法，圆满的回答了二维Ising模型的相变问题。可以想象，那种方法的技巧是很强的，或许也是因为此，这种方法并未被广泛使用。还有一类典型的例子，就是生态学中讨论物种演化的时候，很多生物数学家很早就在讨论空间结构的问题。推荐Durrett教授和Levin教授合写的文章The importance of being discrete。google一下就出来了。刚才讲到平均场，从数学上对应常微分方程。如果您已经意识到平均场的局限性，那么我们是否有更合理的建模方法？答案当然是有的。我知道的比较重要的有两大类：第一类是叫做反应扩散方程(reaction-diffusion equations)，另一类叫做相互作用粒子系统(interacting particle systems)。其中，反应扩散方程是利用偏微分方程的办法，讨论连续时间、连续状态情形的动力学问题。很多时候，学者就直接在原有的平均场方程基础上，加上一个laplcae算子，改装后的方程就是加入了spatial effects的反应扩散方程。至于粒子系统，它跟反应扩散方程最大的区别在于，它讨论离散随机模型。简单说，就是系统中有很多相互关联的粒子，粒子状态的演化受到了周围粒子状态的影响。所以，粒子系统跟cellular automata的本质是类似的。当然，这里说得天花乱坠，必须提醒大家的是这两种建模的方法，其数学分析上的难度是大大超出平均场方程的。数学上，偏微分方程的分析和求解历来是研究的重点和难点；而粒子系统，因为我专业的原因，深知其研究的难度。我导师的导师，UCLA的Liggett教授，是这个领域的权威之一，他的著作interacting particle systems被誉为该领域的圣经，如果大家有兴趣，可以看一看。只不过阅读的难度很大。我本人只有幸坚持读了前三章。所以，在讨论空间结构的时候，其实是有办法把工作做得精细一些。只不过，天下没有免费的午餐，好的建模方法随之带来分析上的难度。虽然，我个人从专业背景角度，是期望平均场不被滥用的，但从心底还是愿意承认这种方法的价值。并且，就实际问题而言，平均场的假设不仅是没有办法的办法，更是一种智慧。比如，我相信在微观粒子层面，大量粒子杂乱的无规则运动，还有比平均场更好的假设吗？关乎这种观测局限的问题，恐怕目前没有更好的办法。; 个人分类: 概率论问题讨论|20670 次阅读|8 个评论

更多...

帐号		自动登录	找回密码
密码			注册

关闭 安全验证

标签: 空间结构

相关帖子

相关日志

关闭安全验证