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amber力场的选择: richor 2018-12-3 16:56; gromacs软件包top文件夹下：7种 amber94 amberGS.ffamber96 amber99amber99sbamber99sb-ildn amber03 各个版本： http://ffamber.cnsm.csulb.edu/ffamber.php amber94 就是 jacs1995 文章的参数。 AMBER-96 is a variant of AMBER-94 in which peptide f/y torsional potentials have been adjusted to yeild better agreement between molecular mechanical and quantum mechanical energetics (disfavoring helices, favoring extended conformations). AMBER-GS is identical to AMBER-94 with peptide f/y torsional potentials removed (set to zero). 这里说了， In our ff99SB paper we cite and discuss it, and show that it has some not very good properties. http://archive.ambermd.org/201203/0517.html AMBER-99 is the 3rd generation update to AMBER-94(2 nd generation), including updated parameters for both amino and nucleic acids. The primary changes for peptides/proteins is again in the f/y torsional potentials (again to disfavor helical conformations). 所以可以放弃 amber94, amber96 了。 AMBER-99SB is the AMBER-99 variant developed by Simmerling and co-workers with updated backbone f/y torsions fit to ab initio calculations. 第三方修正的。 AMBER-03 is a variant of the AMBER-99 potential in which charges and main-chain torsion potentials have been rederived based on QM+ continuum solvent calculations and each amino acid is allowed unique main-chain charges. 也就是 amber99 的官方修正版。（注意： Instead of relying on the HF/6-31G* approach to provide aqueous-phase charges, a low-dielectric continuum model corresponding to an organic solvent environment was included directly in the QM calculation of the dihedral parameters and electrostatic potential (from which the charges are obtained). Because of these differences, ff03 should be considered a distinct force field model rather than extension of previous Amber force fields ） amber99sb-ildn 针对 I,L,D,N 四种氨基酸的优化：被2010年 science 文章引用： Atomic-Level Characterization of the Structural Dynamics of Proteins （ tip3p water ）因此倾向于采用 amber99sb-ildn 。最新的是amber ff14sb力场： https://pubs.acs.org/doi/pdf/10.1021/acs.jctc.5b00255 ff14sb 仍然是用的 tip3p water model 力场，说明 tip3p 还是可以继续用的。此外， ff14sb 目前已经推荐，但 gromacs 力场 package 里还没有默认 include 进来，而 ff99sb-ildn 也已经足够好。关于 ff99SB* 和 ff03* 力场， proposed in this paper: https://pubs.acs.org/doi/pdf/10.1021/jp901540t 该力场知名度一般，升级版 ff99SB*-ildn 在 D.E.Shaw 的文章里第一次提，详细讨论见： http://archive.ambermd.org/201409/0260.html 此外， Review article 说： the force fields that are capable of reversibly folding globular proteins such as AMBER99sb with * and/or ILDN 165c modifications and CHARMM22* 166 in the studies described in refs 170b and 170d may not necessarily be the most suitable for characterizing the metastable states of disordered ensembles. （其实这里不包括 amber99sb-ildn,170b 是 amber99sb*-ildn ， 170d 是 charmm22*。）; 个人分类: 分子模拟|0 个评论

AMBER中mdout_analyzer.py和ambpdb的使用: duwenyi 2018-7-22 16:17; 以下所有内容均属于个人学习过程中的总结，如有错误，欢迎批评指正！ AMBER中 mdout_analyzer.py 和 ambpdb 的使用 First release：2018-07-22 Last update: 2018-07-22 本文内容基于Amber最新版本Amber18 mdout_analyzer.py 是快速分析sander和pmemd计算得到的out文件中的能量的脚本，需要安装numpy和matplotlib包。使用方法如下： mdout_analyzer.pymdout1mdout2mdout3...mdoutN 所有的mdout文件将组合到一起。会打开一个GUI窗口，按钮中包含了所有的能量组分，可以对每种数据进行单独的分析。这种方法看起来很简单，其实有点复杂。可以用另一个脚本代替： process_mdout.perlmd1.outmd2.out...mdn.out process_mdout.perl 是amber进行能量分析的perl脚本，能够从mdout文件中提取出所有信息，包括温度、压力、势能、密度、体积等。 ambpdb 是将amber中的坐标文件转换成pdb文件的工具，其用法如下： ambpdb-pprmtop-cmd1.rst1.pdb 其中-p表示参考拓扑文件prmtop中的原子名称信息，-c表示载入模拟的坐标，可以读取所有cpptraj能够识别的文件。也可以加上-mol2，输出包含所有原子成键信息的mol2文件。最后，如果你对分子模拟、量子化学感兴趣，或者对文章有什么问题，欢迎加入我们的交流群： qq群 580744615; 个人分类: 技术交流|6033 次阅读|0 个评论

[转载]一种P450酶CYP3A4催化代谢农药吡虫啉的机理研究: caixin5120 2018-5-16 15:10; CYP3A4酶代谢IMI机制研究 ——分子模拟研究P450酶催化机制【分迪科技提供药物设计服务与平台】期待与您合作！公司网址： http://www.moldesigner.com/ 公司电话： 028-85160035 公司邮箱：sales@moldesinger.com 合作单位：重庆医科大学合作成果： 1. Theoretical Insights into Imidazolidine Oxidation of Imidacloprid by Cytochrome P450 3A4. Journal of Molecular Graphics Modelling , 2018, 80(4-5):173. (2016 IF = 1.754 ) 成功案例：农作物病虫害严重影响了我国农业的发展，而农药在人体内的代谢研究对于低毒、高效农药的开发具有重要的指导意义。我们为客户采用分子对接、分子动力学、量子力学/分子力学（Quantum mechanics/molecular mechanics, QM/MM）等方法阐明了一种P450酶——CYP3A4催化代谢农药吡虫啉的机理。研究结果表明，吡虫啉的C5’位trans-H原子比cis-H更容易发生转移并羟基化。图1 氢原子转移过程中的平均力势图2 CYP3A4催化的吡虫啉羟基化的关键构象更多成功案例欢迎访问： http://www.moldesigner.com/category/company-case 本文版权属于成都分迪科技有限公司，转载请注明出处，商业使用需取得分迪科技书面同意！扫描下方二维码关注分迪科技微信公众号，了解更多前沿资讯！本文转载自： http://www.moldesigner.com/975.html; 个人分类: 生物医药|1299 次阅读|0 个评论

[转载]治疗阿尔兹海默症：卟啉TMPyP抑制β淀粉样蛋白聚集机制研究: caixin5120 2018-5-16 15:01; 卟啉分子TMPyP抑制β淀粉样蛋白聚集机制 ——分子动力学研究卟啉与β淀粉样蛋白-相互作用【分迪科技提供药物设计服务与平台】期待与您合作！公司网址： http://www.moldesigner.com/ 公司电话： 028-85160035 公司邮箱：sales@moldesinger.com 合作单位：中南大学合作成果： 1. TMPyP Inhibits Amyloid-β Aggregation and Alleviates Amyloid-Induced Cytotoxicity. RCS Omega , 2017, 2(8):4188-4195. （ACS出版社新期刊，暂无2016 IF） β淀粉样蛋白（Amyloid-β, Aβ）的聚集或折叠错误是阿尔茨海默病（Alzheimer’s disease, AD）的主要病理学标志，因此调节Aβ的聚集是治疗AD的有效策略。本文通过实验证明了四（N-甲基-4-吡啶）卟啉（TMPyP）不仅可以破坏Aβ聚集，还可以分解预先形成的Aβ聚集体，针对低聚和纤维状Aβ的IC 50 分别为0.6和0.43 μM。分迪科技通过分子动力学模拟方法研究了TMPyP在Aβ上的结合位点分布情况，模拟结果发现Aβ上主要有6个潜在的结合位点，而TMPyP主要以疏水作用和π-π堆积作用与Aβ的氨基酸残基结合。由于TMPyP在体内的毒性非常低，因此有望成为AD治疗的潜在候选药物。图1 TMPyP在Aβ蛋白五聚体上潜在的结合区域和作用模式，Ser8-His13 (Region 1, 31.6%)，Phe-Ser8 (Region 2, 10.6%)，Asn27-Ile31 (Region3, 7.4%)，Ala30-Leu34 (Region 4, 6.2%)，Ser8-Val12 (Region 5, 6.2%)，Val39-Ala42 (Region 6, 5.8%)。更多成功案例欢迎访问： http://www.moldesigner.com/category/company-case 本文版权属于成都分迪科技有限公司，转载请注明出处，商业使用需取得分迪科技书面同意！扫描下方二维码关注分迪科技微信公众号，了解更多前沿资讯！本文转载自： http://www.moldesigner.com/3539.html; 个人分类: 生物医药|753 次阅读|0 个评论

用Amber进行能量分解和计算结合自由能——MMPBSA工具: duwenyi 2018-1-13 11:15; 以下所有内容均属于个人学习过程中的总结，如有错误，欢迎批评指正！用Amber进行能量分解和计算结合自由能 First release：2018-01-13 Last update: 2018-03-17 Amber是一款适用于生物大分子的动力学模拟的软件，其官方网站是 http://ambermd.org/index.html ，目前最新版本为Amber17，Amber软件包主要包括2个部分：Amber Tools和Amber，其中Amber Tools可以免费在 Amber官网下载，Tools中包含了Amber几乎所有的模块，Sander、tleap、MMPBSA等最核心的内容都可以免费使用。而另外的Amber则是唯一收费的部分，该部分主要包括了PMEMD以及GPU加速的功能，简而言之，如果你不追求计算速度，完全可以用免费的Amber（速度是相当慢，16线程的机器，跑2~3万原子的体系，一天大概是2~3 ns），而Amber加速之后，速度提升10倍以上。 Amber的能量分解部分是非常重要的模块，即MMPBSA，能量分解其实就是计算配体和受体之间结合的亲密程度，主要思想是将驱动二者结合的能量分解到每一个氨基酸残基上，我们可以清楚的看到每个氨基酸对配体结合的具体能量贡献，包括VDW、溶剂化能、静电能等。下面笔者简单介绍一下，用MMPBSA.py快速计算结合自由能的方法，希望对正在学习Amber的新手朋友带来帮助。 MMPBSA.py的计算过程只有一步，以前的MMPBSA.pl脚本需要多步操作，非常繁琐。输入文件 mmpbsa.in 内容如下： Input file for running entropy calculations using NMode general startframe=395, endframe=490, interval=5, keep_files=2, ########## startframe=100, endframe=200分别表示用于计算能量分解的起始构象和终止构象;interval表示每隔5个构象提取一个，一共是20个构象;keep_files关键词是保存临时文件，0为不保存，1为保存所有临时文件，2为保存临时文件并在计算成功结束后自动删除。 receptor_mask=:185-404, ligand_mask=:1-184, ########## receptor_mask=:2-347, ligand_mask=:1-1,分别表示定义的受体和配体的序号，这个需要必须与动力学模拟时的序号一致（在计算蛋白和蛋白的相互作用时，可以将ligand_mask的值改为对应的残基序号即可） / gb igb = 5, saltcon = 0.15, ########## igb：Generalized Born method to use，可以设置为1，2，5，7，默认值为5 ；saltcon为盐浓度，单位mol/L / pb istrng = 0.15, ########## istrng表示离子强度，在PBSA计算中为mmol/L / 以上参数设置参考自 Amber说明书，MMPBSA.py的参数设置还有很多，但上述参数基本上能满足大多数需求，具体的参数需要根据不同的实验条件来进行设置和修改，请参考 Amber说明书中的 31. MMPBSA.py ，page 660 上述 mmpbsa.in 文件为参数输入文件，计算结合自由能还需要三个拓扑文件，complex.prmtop，receptor.prmtop和ligand.prmtop，这些拓扑文件在做动力学模拟之前就已经做好，以及最终的轨迹文件（建议将轨迹文件采用cpptraj工具去除水分子和其他离子），md1.mdcrd 准备好上述文件后，执行命令： MMPBSA.py -O -i mmpbsa1.in -o mmpbsa.dat -cp complex.prmtop -rp receptor.prmtop -lp ligand.prmtop -y md1.mdcrd progress.log ，就可以进行计算了。结果文件中会给出三个体系（complex、receptor和ligand）的各项能量，以及总能量。结合自由能=receptor+ligand-complex 如果你对Amber分子动力学模拟或者量子化学感兴趣，或者对本文有什么问题，欢迎加入我们的交流群： qq群 580744615; 个人分类: 技术交流|13254 次阅读|0 个评论

Amber里对轨迹文件mdcrd进行reimage处理: CanonLife 2017-10-18 19:22; 蛋白 + 溶剂的模拟，在 vmd 里看 mdcrd 时，会出现视觉上溶剂盒子跑飞掉的的效果，此时可对 mdcrd 做 image ，所用程序： cpptraj 方法： $ cpptraj -p dhfr.prmtop -i dhfr.ptraj 解释： -p dhfr.prmtop 指定跑轨迹时所用 prmtop 文件 -i dhfr.ptraj 指定 ptraj 文件 ptraj 文件是自己写的，内容可参考以下： trajin dhfr.mdcrd trajout dhfr_reimaged.mdcrd center :1-160 image familiar go 解释： trajin dhfr.mdcrd 导入mdcrd文件注：此处如果连续导入多个mdcrd文件，比如： trajin dhfr1.mdcrd trajin dhfr2.mdcrd 此时trajout输出的结果是两个mdcrd按顺序拼接起来得到的结果。 trajout dhfr_reimaged.mdcrd 输出reimage之后的轨迹 center :1-160 蛋白+配体的残基编号，总之是非溶剂和抗衡离子的residue编号 image familiar go 进行image 完！; 个人分类: Amber|6766 次阅读|0 个评论

Amber里建立力场prmtop和inpcrd方法: CanonLife 2017-10-18 19:04; 大概流程及思路，参考： http://ambermd.org/tutorials/pengfei/index.htm 具体操作方法：目标：生成优化或者跑动力学时所需的力场 prmtop 文件和坐标 inpcrd 文件（ prmtop 文件同时包含了分子的力场参数信息和拓扑信息，力场参数是指分子的键长键角二面角等信息，拓扑信息是指分子的键连信息）从 PDB Bank 下载下来所需 pdb 后，去掉不需要的信息，以自己的实验体系为例，保留蛋白（一般选 chain A ）残基，配体，结晶水三部分。此时 pdb 结构文件中只有这三部分的重原子。对于后期跑动力学而言，需要所做的工作：加氢，加溶剂（抗衡离子和水），产生跑动力学所需 prmtop ， inpcrd 文件。此处所讲即这几项工作如何进行。生物体系，一般蛋白残基部分，结晶水和溶剂水，这三部分所需的力场采用 amber 自带的力场，如 leaprc.ff03ua ， leaprc.ff99SB 等力场（ amber 软件在 $AMBERHOME/dat/leap/cmd/ 路径下有很多版本力场，网上有介绍各版本力场的信息，根据需要挑选一个合适的力场版本。在此类力场中同时包含了水的力场，所以体系里的水分子不需要额外的 leaprc 力场文件，当然也有专门的水分子力场，根据需要自由选择）。有机小分子的力场一般采用 Amber 里的 GAFF 力场，即 leaprc.gaff 文件。 ——————————————————------------------------------- 大概分如下几项：处理结构文件；生成配体小分子的模板；生成整体 prmtop 和 inpcrd 文件第一项：处理结构文件如前所述，做好蛋白，配体，独立的 pdb 文件，此时只包含重原子信息。第二项：生成配体小分子模板 Amber 中的 antechamber 程序是用来生成小分子模板的。为什么配体小分子模板需要自己生成？蛋白质中各氨基酸残基的力参数是预先存在的，但是很多有机小分子有很高的多样性，他们的力参数和静电信息不可能预存在库文件中，需要自己计算（如电荷）生成模板。此处以总电荷为 -1 的配体分子为例：关于配体，此处大概需要做的工作是： 1. 计算原子电荷：配体分子的原子电荷，可以选择 bcc 电荷，也可以选择 resp 电荷。不要求太高精确性，就采用 bcc 电荷，计算方法也简单。要求比较高的话，采用 resp 电荷 2. 生成配体分子的 mol2 文件， frcmod 文件。这两个文件后续做力场时要用到。上述 2 个工作具体操作起来如下： 0. 首先准备好配体分子结构文件准备好配体分子结构，以取名 Lig.pdb 为例，此时 Lig.pdb 只包含配体分子的重原子信息，需要进行加 H 工作，此工作采用 amber 里的 reduce 程序： $reduceLig.pdb Lig_addH.pdb 到此 , Lig_addH.pdb 已经加上 H 原子，这里需要 check 一下。用可视化软件如 gsview 查看加 H 后的 pdb 结构， check 是否与自己所需的配体结构保持一致，不一致的地方在 gsview 里手动调整 H 原子的位置。假设需要调整，调整后的 pdb 结构命名： Lig_addH_Adjusted.pdb ，之后用此结构去做高斯 resp 电荷， mol2 文件等。关于调整：需注意调整前后 atom name 的选取以及原子顺序，用 reduce 加 H 生成的 pdb 文件里包含一些不必要的信息，须删除，可手动，可用 pdb4amber 程序进行。 1. 计算配体分子的电荷提前加载好 antechamber 路径。 (1) 采用 bcc 方法拟合电荷： $antechamber-i Lig_addH_Adjusted.pdb -fi pdb -o Lig.mol2 -fo mol2 -c bcc -nc -1 -pf y 解释： -i 指定输入文件 -fi 指定输入文件类型 -o 指定输出文件 -fo 指定输出文件类型 -nc 指定体系所带总电量，此处为-1（如果没有-nc这一命令，则默认体系呈中性） -pf y 不产生中间文件（此命令可以不加，只是这样会产生一系列中间文件） -c bcc 指定拟合原子电荷的方法，此处为采用 bcc 方法生成的 bcc 电荷存储在 Lig.mol2 文件中： (2) 采用 resp 方法拟合电荷，方法： http://blog.sciencenet.cn/home.php?mod=spaceuid=3366368do=blogid=1079996 2. 生成配体分子的 mol2 文件如果采用 bcc 电荷，则上述 bcc 一步生成的 mol2 文件就可以直接用。但是，如果采用 resp 电荷，如下： $antechamber-i Lig_addH_Adjusted.pdb -fi pdb -o Lig.mol2 -fo mol2 -nc -1 -pf y 此时，生成 mol2 文件：但是此处的 mol2 文件需要做以下修改：将 SMALL 关键词的下一行替换成 resp ，图中最后一列 0.000000 替换成高斯计算出的 resp 电荷。到此，采用 resp 电荷的 mol2 文件准备好。注：高斯计算 resp 电荷时原子顺序须与生成 mol2 文件所用的 pdb 文件中原子顺序保持一致。 3. 生成配体分子的 frcmod 文件采用 amber 里的 parmchk 程序： $parmchk-i Lig.mol2 -f mol2 -o Lig.frcmod 到此， frcmod 文件准备好。第三项：生成模拟所需 prmtop 和 inpcrd 文件所需文件：整体结构文件和上述生成的 mol2 文件和 frcmod 文件。关于整体结构文件，一般是 pdb 文件（蛋白 + 配体，要不要结晶水自由决定），此处的结构文件只包含重原子信息，此处以 all.pdb 为例。这里需注意： reduce 自动加 H 后需要 check ，如果某些 H 原子所加位置需要调整，这一调整操作会引起重原子顺序发生变化，这里需要注意，要做到在整体结构文件 all.pdb 中的配体结构这一部分（未加 H ），配体重原子顺序应该与上述第 0 步中生成的 Lig_addH_Adjusted.pdb 结构中重原子顺序保持一致，一个简单的办法是删除 Lig_addH_Adjusted.pdb 中 H 原子信息，把剩余重原子信息替代 all.pdb 中配体部分。为什么？因为 Lig_addH_Adjusted.pdb 是手动调整过的（如果未调整，请忽略此处），比如重原子顺序以及 atom name 有可能与原始 pdb bank 下载下来的信息已不一致，但是所用的 frcmod 和 mol2 文件是根据 Lig_addH_Adjusted.pdb 生成的，所以此处应该保持一致。生成 prmtop 和 inpcrd 采用 amber 软件包里的 tleap 或者 xleap 程序，两个程序功能相同， tleap 是文字窗口， xleap 是图形界面。具体操作方法： $tleap 到此，启动 leap 程序 sourceleaprc.ff03ua sourceleaprc.gaff 到此，蛋白库文件 leaprc.ff03ua 和配体库文件 leaprc.gaff 加载进来了。下面一步是调入配体分子的模板，补全库文件中缺失的参数： loadamberparamsLig.frcmod 到此，配体缺失参数补全。下面一步是调入配体 mol2 文件： LIG= loadmol2 Lig.mol2 到此， mol2 文件导入完毕。需注意： LIG 是 Lig.mol2 文件中配体分子的 segname, 即此处的变量名需与 mol2 文件以及整体结构 all.pdb 中配体分子的 segname 保持一致。下面一步是调入整体结构： all= loadpdb all.pdb 注：如果结构是正确的，则导入后，屏幕出现如下信息： total atoms in file: 1547 Leap added 1527 missing atoms according toresidue templates: 1507 H / lone pairs 20 unknown element 如果输入这个命令之后，屏幕上出现了大量的创建 unit 或者 atom 的信息，如下所示： Createda new atom named: S33 within residue: .R Createda new atom named: O35 within residue: .R Createda new atom named: N34 within residue: .R 这说明上面一步的 pdb 文件处理没有做好，还需要重新处理，通常这种情况都发生在配体分子上面，有时则是因为蛋白质中存在特殊残基。到此，结构导入进行，且已经加上 H 原子，如果没有其他所需操作，此时可以加离子和溶剂水了，为避免模拟中形成空穴，先加离子再加溶剂。加离子，使体系保持中性： addionsall Na+ 0 addions 加离子命令 Na+0 表示用 Na+ 离子使体系保持中性（因为此时整个体系带负电）若需要加阴离子，用 Cl- 。 ( 此处语法知识点：上述命令行里 0 表示中性，并不是加离子个数，但当此处为非 0 正整数时，含义则为所加抗衡离子个数。 addions 命令只能加整数个数的抗衡离子，如果体系所带电荷数为 17.999 ，则用 addions all Na+ 0 这一命令只能加 17 个抗衡离子。显然如果为保持体系中性的话，这种操作的结果是不对的。这种情况应该具体指定所加离子个数，如对于 17.999 是需要加 18 个抗衡离子的，则用命令： addions all Na+ 18 。总结： 0 表示最后结果呈中性，但此时要注意体系是否带整数个电荷量。非 0 值则表示所加离子具体个数，数值可任意指定，体系最后所带电量取决于此非 0 值和在加抗衡离子之前体系所带的电量 ) 。到此离子添加完毕，体系成中性。加溶剂水分子： solvateboxall TIP3PBOX 10.0 solvatebox 表示加上一个方形的周期水箱 all 刚刚导入的存储有结构信息的变量 TIP3PBOX 表示选择的水模板名称 10.0 表示盒子大小，水箱半径到此溶剂水添加完毕。若无其他修饰，此时可以保存 pdb,prmtop ， inpcrd 文件： savepdb all all_ionized.pdb saveamberparm all all_ionized.prmtop all_ionized.inpcrd all_ionized.pdb 添加 H ，溶剂水，离子的结构信息， all_ionized.prmtop 模拟所需的参数和拓扑文件 all_ionized.inpcrd 模拟所需的坐标文件到此，力场建立完毕。以上在 tleap 里的操作是一步一步来做，一个简单的办法是将以上所有操作写入 leap.in 文件，按如下操作一步完成： $tleap-s -f leap.in leap.out leap.in 内容： sourceleaprc.ff03ua sourceleaprc.gaff loadamberparamsLig.frcmod LIG= loadmol2 Lig.mol2 all= loadpdb all.pdb addionsall Na+ 0 solvateboxall TIP3PBOX 10.0 savepdball all_ionized.pdb saveamberparmall all_ionized.prmtop all_ionized.inpcrd quit 到此，建立力场方法介绍完毕，分步做或采用 leap.in 来做，两种办法均可。 all_ionized.prmtop ， all_ionized.inpcrd 是用于模拟所需的力场和坐标文件。此篇工作目的就是要拿到该两个文件。注意检查 leap.log 文件里有没有 warning 和 error 的信息，注意排查，确保所键力场信息正确。在正式跑动力学之前可以 check 一下 prmtop 中拓扑参数和力场参数是否正确。方法：查看拓扑信息：在 vmd 里导入 prmtop 和结构文件 ( 与 prmtop 配套的 pdb 文件 ) ，查看分子键连信息是否正确。查看力场参数信息：用 prmtop 简单跑一段动力学轨迹，查看键长键角等信息是否正确。注： vmd 导入 prmtop 文件时， vmd 只提取里面的拓扑信息，力场参数如键角这些信息并不体现。完！; 个人分类: Amber|14949 次阅读|0 个评论

Amber里关于ambmask总结: CanonLife 2017-10-10 22:28; 通过在A mber 的控制文件 Cntrl 的 list 里写入某些 mask 关键词，可以进行限制性的优化或跑动力学。 amber 里可进行限制性的操作有： 1. 固定某些原子关键词： ibelly, bellymask 两个词需同时指定才能达到固定原子目的。如： ibelly=1, bellymask= 不被固定的原子解释： ibelly 表示 flag for belly type dynamics. 当 ibelly=1 时，表示某些原子被固定，某些原子可移动。可移动的原子通过 bellymask 指定。 2. 给某些原子加上束缚力关键词： ntr, restraint_wt, restraint_mask 三个关键词需同时指定。如： ntr =1, restraint_wt=100.0 restraint_mask = 被束缚的原子解释： ntr ： Flag for restraining specified atoms in Cartesianspace using a harmonic potential. ntr0 时，需同时指定 restraint_wt , restraint_mask 。 restraint_wt ： The weight (in kcal/mol−Å2) for thepositional restraints. The restraint is of the form k(∆x)2,where k is the value given by this variable, and ∆x is the difference betweenone of the Cartesian coordinates of a restrained atom and its reference position. 手册给出以上定义。这个值的大小如何选取？参考力场文件里相应的键的力常数一项且注意单位是否一致（如 prmtop 文件里 %FLAG BOND_FORCE_CONSTANT 这一部分数据） restraint_mask ：指定被束缚的原子。 ---------------------------------------------------------------------------- 在 bellymask= 以及 restraint_mask= 中，如何选定目标原子？以下：在中可以指定的有：原子或者残基的编号或名字。规则如下：以：指定残基的编号或名字以 @ 指定原子的编号或名字以 @% 指定原子类型如： :1-10,12,15-20 表示 1-10 号， 12 号， 15-20 号残基： ASN,CYS,HIS 表示体系里所以 ASN,CYS,HIS 氨基酸 @1-200,220 表示 1-200 号原子和 220 号原子 @CA,C,O 表示体系里 atom name 为 CA,C,O 的三个原子 @%CT,N3 表示体系里 atom type 为 CT ， N3 的所有原子复合选项：表示 and | 表示 or ！表示否定，即不包括的意思（）表示优先距离范围选项： : : @ @ 通配符： * 和 = * 表示代表所有。如： :* 表示所有残基 @* 表示所有原子 @%N* 表示所有 N 原子的原子类型，即所有 N 原子。 = 只能去匹配原子或者残基的名字，且只能匹配名字的后面部分，即： :AS= 所有以 AS 开头的残基名称，即所有 ASN,ASP 氨基酸 @H= 所有以 H 开始的原子名称，即所有 H 原子 :=A 这样是不对的， = 不能指定原子或残基名字的开端。一些例子： @C= !@CA,C 所有 C 原子，但不包含名字为 CA ， C 的碳原子。 :1-3@CA 1-3 号残基中的名字为 CA 的原子 (:1-3@CA| :5-7@CB) 1-3 号残基中的名字为 CA 的原子和 5-7 号残基中的名字为 CB 的原子 :CYS,ARG !(:1-10 | @CA,CB) 所有 CYS,ARG 残基里的原子，但是不包括 1-10 号残基的原子，和所有名称为 CA ， CB 的原子。 !@H= 不包括 H 原子，即包括所有重原子。 :5@4.5 距离 5 号残基在 4.5 埃范围内的所有原子 (:1-55:3.0) :WAT 距离 1-55 号残基在 3 埃范围内的所有的水分子（ WAT 是水分子的 segname ） :1-160!@H= 1-160 号残基中的所有重原子（即除去 H 原子）详见 Amber12 版的 manual ，附录 C 。完！; 个人分类: Amber|7911 次阅读|0 个评论

ubuntu 14.04 安装ambertools 15: vessel 2015-9-20 15:57; Download AmberTools15: http://ambermd.org/AmberTools15-get.html before installing, you need these packages: sudo apt-get install csh flex patch gfortran g++ make xorg-dev bison libbz2-dev sudo apt-get install python-tk python-dev python-matplotlib python-numpy python-scipy sudo apt-get install libboost-python-dev Install Amber: cd /home/myname/install tar xvfj AmberTools15.tar.bz2 cd amber14 export AMBERHOME /home/myname/install/amber14 cd $AMBERHOME ./configure -gnu make install make test; 9842 次阅读|0 个评论

[转载]amber 动力学过程(附中文说明): wwbkevin 2010-8-28 23:40; amber 动力学过程： 1、选择力场 tleap -s -f $AMBERHOME/dat/leap/cmd/leaprc.ff99 2、导进晶体结构 model=loadpdb \sbp_lin.pdb\ 保存crd和top文件 saveamberparm model polyAT_vac.top polyAT_vac.crd 此时留意电荷是否平衡：假如缺正电荷 addions model Na+ 0 负离子就用Cl- 选择水箱 solvateoct model TIP3PBOX 8.0 3、保存crd和top文件 saveamberparm model model_wat.top model_wat.crd 4、退出tleap quit 5、保存新的pdb ambpdb -p model_wat.top model2.pdb 6、溶剂环境能量最优化。这一步保持溶质（蛋白）不变，往除溶剂中能量不正常的范德华相互作用。该步骤的配置文件min1.in如下： oxytocin: initial minimisation solvent + ions ##说明信息###### cntrl ##模拟参数起始 imin = 1, ##任务是优化，0 是分子动力学 cut = 10 ##非键相互作用的截断值为10 挨 ntb = 1, ##周期边界条件 0 不采用；1 定容；2 定压 maxcyc = 4000, ##优化步数 ntr = 1, ##优化时需要一些约束原子 -ref ncyc = 2000, ##前2000最陡下降，后面步骤共轭梯度 / Hold the protein fixed ##约束说明 500.0 ##作用在肽键上的力 kcal/mol RES 1 9 ##限制的残基序号同restrain=:1-9 END END 任务命令：假如 sander -O -i min1.in -p model_wat.top -c model_wat.crd -o min1.out -r min1.rst ref model_wat.crd 7、对蛋白进行优化，min2.in文件将min1.in中的限制原子修改，限制水的位置。也可以考虑利用restrainmask=:1-9@CA,N,C约束蛋白主链上的原子。 sander -O -i min2.in -p model_wat.top -c min1.rst -o min2.out -r min2.rst 8、整体的优化,往掉限制条件 sander -O -i min3.in -p model_wat.top -c min2.rst -o min3.out -r min3.rst 9、有限制的分子动力学第一步分子动力学保持蛋白分子位置不变，但是不是完全固定每个原子，同时缓解蛋白分子四周的水分子，是溶剂环境能量优化。在这个步骤中，我们将主要目的是对特定的原子使用作用力使其能量优化。 Eq1.in 如下： fix protein ,relax H2O cntrl nstlim=25000, dt=0.002, ntx=1, irest=0, ntpr=500, ntwr=500,ntwx=500, tempi=0.0,temp0=300,ntt=3, gamma_ln=1.0, ntb=1, ntp=0, nrespa=1, cut = 10, ntc=2,ntf=2, NTR=1, / fix protein and HEM 10 RES 1 284 END END nstlim = #：＃表示计算的步数。dt = 0.002：表示步长，单位为ps，0.002表示2fs。ntx=1 irest=0 默认 ntb = 1：表示分子动力学过程保持体积固定。 imin = 0：表示模拟过程为分子动力学，不是能量最优化。 temp0 = 300：表示最后系统到达并保持的温度，单位为K。 tempi = 100：系统开始时的温度。 ntc=2,ntf=2 忽略氢键 gamma_ln = 1：表示当ntt＝3时的碰撞频率，单位为ps-1（请参考AMBER手册） ntt = 3：温度转变控制，3表示使用兰格氏动力学。 sander -O -i eq1.in -p model_wat.top -c min3.rst -o eq1.out -r eq1.rst -ref min3.rst -x eq1.mdcrd 11整系统分子动力学模拟: eq2 - f2:500ps MD cntrl imin = 0, irest=1, ntx=5, ntb=2, pres0 = 1.0, ntp=1, taup = 2.0, ntc=2, ntf=2, cut = 10, ntr = 0, ntt = 3, gamma_ln = 1.0, tempi = 300.0 , temp0 = 300.0 nstlim=500000, dt=0.002, ntpr=500, ntwr=500, ntwx=500 / - ntb=2：表示分子动力学过程的压力常数。Pres0＝1：引用1个单位的压强。 ntp＝1：表示系统动力学过程各向同性。taup = 2.0：压力缓解时间，单位为ps。使用以下命令进行MD： sander -O -i eq2.in -p model_wat.top -c eq1.rst -o eq2.out -r eq2.rst -x eq2.mdcrd -ref eq1.rst 结果处理：在动力学过程中，将会产生 .rst 和.mdrcd 文件（需要的），由于crd文件很多，可以将其压缩成.gz 文件：gzip filename，将产生一个filename.gz 文件做出已跑动力学的rmd图，判定是否平衡： ptraj ***.top ***.in 内容： trajin eq2.mdcrd.gz trajin eq3.mdcrd.gz trajin eq4.mdcrd.gz trajin eq5.mdcrd.gz rms first mass out xin.rms.dat1 :1-284@CA,C,N time 0.1 #产生一个xin.rms.dat1的文件，整体1-284骨架上的C与N原子 rms first mass out xin.rms.dat2 :88-91,172,201-204,230@CA,C,N time 0.1 #产生一个xin.rms.dat2的文件，守旧残基骨架上的C与N原子 - 利用xmgrace 作图： xmgrace xin.rms.dat1 xin.rms.dat2 假如需要取随即的点的构型： ptraj ***.top ***.in内容： trajin eq7.mdcrd.gz 117 117 #eq7中的117ps 的构型 strip :WAT #冒号前有空格，后没有，留意wat与top的水的大小写一致 strip :Na+ trajout eq7.pdb pdb nobox 产生一个eq7.pdb.117的文件 - traj AR.top trajin AR.md7.crd 300 500 center :1-250 image center familiar rms first mass out rms.dat :1-250 average average.rst restrt average average.pdb pdb EOF 对于有些小分子利用sybyl构建的一般缺少原子参数，首先将小分子单独存成mol2，用amber的antechamber 做出参数。 1、利用gaussian * antechamber -i 49.mol2 -fi mol2 -o 49.in -fo gzmat 这样可以天生49.in文件，下载到windows环境，运行gaussian计算这个文件，假如发现计算时间过长或者内存不足计算中断，可以修改文件选择小一些的基组。 you have Gassian output file.out (dont forget to put some keyword in the Gassian input for the special format used by amber) * -antechamber i file.out fi gout o filr.prep fo prepi c resp (this step prepare the file.prep for your drug -c bcc all right ) * -parmchk i file.prep f prepi o file.frcmod )this step prepare the file file.frcmodfor the drug) 2、直接用mol2 转也可以直接把sybyl 的mol2 做参数 * -antechamber i file.mol2 fi mol2 o filr.prep fo prepi c resp / -c bcc * -parmchk i file.prep f prepi o file.frcmod now you have 2 files: file.prep and file.frcmod for the drug . 留意修改file.prep 中文件名。要与pdb中的配体一致。（vi prep。假设是abc）对应pdb与prep文件中的原子名称,，原子顺序要一致。 prep 在xleap中打开 using tleap for the protein or drug or/and complex -xleap s f leaprc.ff99 -mod = loadamberparams file.frcmod -loadamberprep file.prep edit abc pdb 可以用sybyl打开。用vi 修改pdb -source leaprc.gaff -RL = loadpdb file.pdb -Solvateoct RL TIP3PBOX 10 -Addions RL Cl- 0 (0:zero for neutral charge,Cl- can be replaced by Na+) -Saveamberparm RL fileWT.top fileWT.crd (save topology and coord. With water) Posted by Katter at 10:11 AM http://www.5184zikao.com/archives/11933.html; 个人分类: 生活点滴|6761 次阅读|0 个评论

Amber11+AmberTools 1.4并行安装: albumns 2010-5-28 15:42; 系统：SUSE Linux Enterprise 10 Sp3 Desktop X86 编译器：Intel ifort 11.1 Intel MKL 10.2 Intel ICC 11.1 并行工具：mpich2-1.2.1 先安装编译器和并行工具，然后配置编译器环境变量： #Amber11 setenv AMBERHOME /soft/amber11 set path=($AMBERHOME $path) #Ifort and MKL source /soft/intel/bin/ifortvars.csh ia32 set path=(/soft/intel/bin/ia32 $path) setenv MKL_HOME /soft/intel/mkl setenv LD_LIBRARY_PATH /soft/intel/mkl/lib/32 #ICC source /soft/intel/cxx/bin iccvars.csh set path=(/soft/intel/cxx/bin/ia32 $path) #MPICH setenv MPI_HOME /soft/mpich2 set path=(/soft/mpich2/bin $path) 安装Mpich2 ./configure --prefix=/soft/mpich2 make make install 在安装用户的~/目录下make文件.mpd.conf，在内加入：secretword=**** 配置并行参数：修改/etc/hosts文件，将所有节点名称及其ip地址填入 #vi /etc/hosts 打开hosts文件，更改如下：在 127.0.0.1 localhost下添加4行 IP-address your-hostname IP-address your-hostname IP-address your-hostname IP-address your-hostname 编辑/etc/hosts.equiv添加一行加入你的hostname，使节点对其它的节点放权,如果是单机允许只要加入：localhost 实现无密码访问: 开终端，su #ssh-keygen -d 回车回车 "在这两个回车之间会有两行字，在~/.ssh下生成id_dsa （存放私人密匙）和id_dsa.pub（存放公用密匙）" "进入这个目录" cd ~/.ssh cp id_dsa.pub authorized_keys cd ~ ssh your-hostname yes 多核节点设置模拟成功完毕后#ssh-keygen -t touch ~/mpd.conf chmod 700 ~/mpd.conf Amber包打补丁打补丁： cd $AMBERHOME patch -p0 -N bugfix.all AmberTools 安装把Amber11 AmberTools1.4 解压缩到同一个文件夹下：/soft/amber11 先安装AmberTools: /soft/amber11/AmberTools/src ./configure intel /soft/amber11/AmberTools/src make install 测试： /soft/amber11/AmberTools/test make test Amber安装 /soft/amber11/srcmake serial 测试： /soft/amber11/testmake test 并行环境安装： cd $AMBERHOME/AmberTools/src ./configure -mpi intel cd cd $AMBERHOME/src /soft/amber11/src make clean /soft/amber11/src make parallel 测试： cd $AMBERHOME/test setenv DO_PARALLEL ’mpirun -np 4’ make test.parallel 安装Nvidia CUDA 环境： cd $AMBERHOME/AmberTools/src/ make clean ./configure -cuda -mpi intel (or gnu) cd ../../ ./AT15_Amber.py cd src/ make clean make cuda_parallel Tips: mpd可能不会自己在登录系统的时候自己启动，可以自己在添加： computer--control center--sessions--startup programs--add.....-- /soft/mpich2/bin/mpdboot; 个人分类: 科研笔记|5794 次阅读|0 个评论

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