Ions are important to the function and structure of protein. Metal Ion 参与蛋白结构,最明显的例子就是血红蛋白了,这也是血液颜色呈现红色的原因。氧化血红蛋白在 420nm 和 560nm 有 2 个吸收峰。 但其结合 Fe 的是血红素,并不是蛋白直接结合。细胞色素也是同样的。 真正直接结合的例子,比较出名的是:核苷酸还原酶,将 RNA 还原成 DNA 。 这里的 Fe 是八配位。怎么没有显示完全? 这里是 Fe , Zn 也是比较常见的一种,例子: zinc fingers , for example ,酒精水解酶。 The Hofmeister effect: Good article: http://blog.sciencenet.cn/blog-38740-590946.html (注意此文中的图下的链接) 一般性解释为,离子导致溶液的表面张力增强,从而更难以形成与蛋白的界面,使得蛋白质聚集到一起。 ( 似乎depletion force也可以用上 ) 霍夫梅斯特发 现 的序列是 这 样的, SO 4 2- Cl - NO 3 - Br - I - ClO 4 - SCN - 由左向右变性 (denaturing) 能力增强,salt out能力减弱。 对于cation: NH_{4}^{+}K^{+}Na^{+}Li^{+}Mg^{2+}Ca^{2+}guanidinium In his original work, Hofmeister (1888) reported modifications of protein solubility caused by salts present in the solution, and built up the Hofmeister series (HS) by ordering various ions according to their effectiveness in this sense. Recent simulation studies have shown that the variation in solvation energy between the ions and the surrounding water molecules underlies the mechanism of the Hofmeister series. good reviews Domínguez D C, Guragain M, Patrauchan M. Calcium binding proteins and calcium signaling in prokaryotes . Cell Calcium, 2015, 57(3): 151-165. Neagu A, Neagu M, Dér A. Fluctuations and the Hofmeister effect . Biophysical journal, 2001, 81(3): 1285-1294. Hofmeister F. (1888). Arch. Exp. Pathol. Pharmacol. 24 , 247-260. M. Adreev; A. Chremos; J. de Pablo; J. F. Douglas (2017). Coarse-Grained Model of the Dynamics of Electrolyte Solutions. J. Phys. Chem. B. 121 (34): 8195–8202. doi:10.1021/acs.jpcb.7b04297. M. Adreev; J. de Pablo; A. Chremos; J. F. Douglas (2018). Influence of Ion Solvation on the Properties of Electrolyte Solutions. J. Phys. Chem. B. 122 (14): 4029–4034. doi:10.1021/acs.jpcb.8b00518. ---- 疑问: http://www.docin.com/p-427542802.html CuSO4的沉淀实验明显是有问题的,不能说明是Cu的原因。 若认为是SO4和Cu的原因,那么过量CuSO4重新溶解的原理是什么? 还有过量的无机酸也能使蛋白质重新溶解? 浓无机酸(除磷酸外)都能使蛋白质发生沉淀,原因也许并不是脱水,跟重金属盐是一样的道理? Cu2+不是主要原因的除了hofmeister序列的另一个证据: https://en.wikipedia.org/wiki/Ammonium_sulfate 硫酸铵更多的用来分离蛋白质。 重金属中毒是 特异性结合 ,甚至还存在 结合铅的蛋 白。 重金属络合是跟氨基酸之类的小分子。这与导致蛋白质沉淀是两码事。
几个月前,一组来自宾西法尼亚大学(the University of Pennsylvania)的科学家成功解决了一个非常重大的蛋白质生物学问题,即如何实时观察一个蛋白质分子的折叠过程? 长期以来,这方面研究的困难之处在于,蛋白质的折叠是一个非常快速的过程,我们找不到如此快速的相机来给它拍快照。 由该大学Feng Gai教授领衔的研究小组所采用的是众所周知的红外光谱技术(IR,infrared spectroscopy)。IR可以测定一个分子的不同部分能够吸收多少光,以此可以分析蛋白质的结构及其变化情况。正是利用这种技术,他们成功观察到一个模型蛋白质分子Trp-cage从低级到高级的结构变化情况。 Trp-cage是一种小的模型蛋白质,可以折叠成球形高级结构(图1-3)。 (Starting conformation - linear ) ( replica-5 after 10 ns) 这项研究的成果发表在 Angewandte Chemie 的国际版上,并以封面形式和VIP论文(very important paper)刊载。有关方法有助于人们研究在病人身上某些蛋白质是如何错误折叠的。 参考资料: Achieving Secondary Structural Resolution in Kinetic Measurements of Protein Folding: A Case Study of the Folding Mechanism of Trp-cage † Robert M. Culik 3, ‡ , Arnaldo L. Serrano 1, ‡ , Prof. Dr. Michelle R. Bunagan 2,* , Prof. Dr. Feng Gai 1,* Article first published online: 29 SEP 2011,DOI:10.1002/ange.201104085 http://www.biomolecular-modeling.com/Abalone/Protein-folding-Trp-Cage.html