小柯机器人

美国洛克菲勒大学Sebastian Klinge研究组揭示真核生物中线粒体核糖体小亚基组装的原则。相关论文于2022年12月8日在线发表在《自然》杂志上。

研究人员用冷冻电镜确定了酵母和人类线粒体核糖体小亚基组装中间物的9个结构，分辨率从2.4到3.8埃，并阐明了GTP酶如何被用来控制解码中心形成的早期步骤，初始rRNA折叠和处理事件如何被介导，以及线粒体核糖体蛋白如何在组装期间发挥积极作用的机制基础。此外，这一系列来自两个物种的中间物具有不同的线粒体核糖体结构，并揭示了保守的原则和物种特有的适应性，这些原则支配着真核生物中线粒体核糖体小亚单位的成熟。这些结构分析揭示了生成功能性亚单位所需的组装因子、线粒体核糖体蛋白和rRNA之间的动态相互作用，为大型核糖核酸蛋白组合中的分子复杂性和多样性如何演变提供了一个小插曲。

据介绍，线粒体核糖体（mitoribosome）合成线粒体基因组内编码的蛋白质，这些蛋白质被组装成氧化磷酸化复合体。因此，线粒体核糖体的生物生成对ATP的产生和细胞代谢至关重要。

附：英文原文

Title: Principles of mitoribosomal small subunit assembly in eukaryotes

Author: Harper, Nathan J., Burnside, Chloe, Klinge, Sebastian

Issue&Volume: 2022-12-08

Abstract: Mitochondrial ribosomes (mitoribosomes) synthesize proteins encoded within the mitochondrial genome that are assembled into oxidative phosphorylation complexes. Thus, mitoribosome biogenesis is essential for ATP production and cellular metabolism1. Here we used cryo-electron microscopy to determine 9 structures of native yeast and human mitoribosomal small subunit assembly intermediates at resolutions from 2.4 to 3.8 , illuminating the mechanistic basis for how GTPases are employed to control early steps of decoding center formation, how initial rRNA folding and processing events are mediated, and how mitoribosomal proteins play active roles during assembly. Furthermore, this series of intermediates from two species with divergent mitoribosomal architecture uncovers both conserved principles and species-specific adaptations that govern the maturation of mitoribosomal small subunits in eukaryotes. By revealing the dynamic interplay between assembly factors, mitoribosomal proteins, and rRNA required to generate functional subunits, our structural analysis provides a vignette for how molecular complexity and diversity can evolve in large ribonucleoprotein assemblies.

DOI: 10.1038/s41586-022-05621-0

Source: https://www.nature.com/articles/s41586-022-05621-0

Nature：《自然》，创刊于1869年。隶属于施普林格·自然出版集团，最新IF：69.504
官方网址：http://www.nature.com/
投稿链接：http://www.nature.com/authors/submit_manuscript.html