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利用全蛋白质组测量推断蛋白质复合物重塑的计算协议，这一成果由瑞士苏黎世联邦理工学院Ruedi Aebersold和瑞士联邦材料科学与技术实验室Marija Buljan小组合作经过不懈努力而取得。2023年9月25日，国际学术期刊《自然-方法学》发表了这一成果。

研究人员开发了一种计算算法，其通过定量蛋白质组学测量来对亚基比进行系统评估，以此来表征蛋白质复合物的改变。研究人员将其应用于乳腺癌细胞系和患者活检测量，发现更具侵袭性癌症中的HDAC2表观遗传复合物发生严重重塑。

该研究提出的算法可作为R包使用，并能从自下而上的蛋白质组学数据集中提取功能相关信息来推断蛋白质复合物状态的改变。

据了解，蛋白质复合物参与调控大多数细胞的功能。为了形成和发挥蛋白质复合物的功能，其亚基通常以特定的定量比例存在。一般运用实验室方法评估蛋白质复合物组成的整体改变，但这个过程很耗时。

附：英文原文

Title: A computational framework for the inference of protein complex remodeling from whole-proteome measurements

Author: Buljan, Marija, Banaei-Esfahani, Amir, Blattmann, Peter, Meier-Abt, Fabienne, Shao, Wenguang, Vitek, Olga, Tang, Hua, Aebersold, Ruedi

Issue&Volume: 2023-09-25

Abstract: Protein complexes are responsible for the enactment of most cellular functions. For the protein complex to form and function, its subunits often need to be present at defined quantitative ratios. Typically, global changes in protein complex composition are assessed with experimental approaches that tend to be time consuming. Here, we have developed a computational algorithm for the detection of altered protein complexes based on the systematic assessment of subunit ratios from quantitative proteomic measurements. We applied it to measurements from breast cancer cell lines and patient biopsies and were able to identify strong remodeling of HDAC2 epigenetic complexes in more aggressive forms of cancer. The presented algorithm is available as an R package and enables the inference of changes in protein complex states by extracting functionally relevant information from bottom-up proteomic datasets.

DOI: 10.1038/s41592-023-02011-w

Source: https://www.nature.com/articles/s41592-023-02011-w

Nature Methods：《自然—方法学》，创刊于2004年。隶属于施普林格·自然出版集团，最新IF：47.99
官方网址：https://www.nature.com/nmeth/
投稿链接：https://mts-nmeth.nature.com/cgi-bin/main.plex